Note ABES Modèles supramoléculaires d’hémoprotéines Supramolécular models of hemoproteins Hémoprotéine Cytochrome c oxydase Modèle hydrosoluble Porphyrine Cyclodextrine Effet de matrice Assemblage supramoléculaire Réduction du dioxygène Électrochimie Hemoprotein Cytochrome c oxidase Water-soluble model Porphyrin Cyclodextrin Template effect Supramolecular assembly Oxygen reduction Electrochemistry 547 Hémoprotéines Cytochrome-oxydase Porphyrines Cyclodextrines Électrochimie Plus de 95 % du dioxygène consommé par les organismes aérobies est utilisé dans la respiration cellulaire. Dans les mitochondries, le site actif hétéro-binucléaire hème/cuivre de cytochrome c oxydase catalyse la réduction de l'oxygène en eau par une voie tétra-électronique. Cette réactivité est finement ajustée par le haut degré de sophistication de la structure peptidique qui entoure le site actif. Dans ces échafaudages moléculaires, l'enveloppe polypeptidique contrôle à la fois la solubilité, l'accès des ligands exogènes au site actif et la réactivité de l'hème central. Dans ce contexte, ces travaux de thèse se sont intéressés à la conception de modèles de cytochrome c oxydase pour l’électro-réduction du dioxygène. Deux modèles de l’enzyme ont été élaborés à partir de complexes d’inclusion cyclodextrines/porphyrine auto-assemblés en milieu aqueux. Dans ces modèles, les cyclodextrines assurent la solubilité dans l'eau de l’édifice supramoléculaire et imitent l’environnement globulaire de protéine en créant un environnement hydrophobe à proximité du site actif porphyrinique. Une fois formés, la sphère de coordination de ces composés modèles a été étudiée en milieu aqueux par spectroscopie UV-visible et spectroscopie RPE, tandis que leurs réactivités vis-à-vis du dioxygène ont été étudiées en électrochimie. En parallèle, une nouvelle porphyrine à anse bipyridine a été synthétisée via une synthèse à effet de matrice. Après avoir formé le complexe fer/cuivre associé, soluble en milieu organique, ses propriétés en tant qu’électro-catalyseur pour la réduction du dioxygène en eau ont également été explorées. Over 95% of the oxygen consumed by our organisms is used in aerobic cellular respiration. In mitochondria, cytochrome c oxidase, with its heterobinuclear heme/copper active site, catalyzes the reduction of oxygen to water via a tetra-electronic pathway. This finely tuned reactivity is only possible due to the high degree of sophistication of the peptide structure surrounding the active site. In these molecular scaffolds, the polypeptide shell controls solubility, access to exogenous ligands and the reactivity of the central heme. This thesis focused on the design of cytochrome c oxidase models for the electro-reduction of dioxygen. Two models were developed based on cyclodextrin/porphyrin inclusion complexes self-assembled in aqueous media. In these models, cyclodextrins ensure the water-solubility of the supramolecular edifice and mimic the globular protein environment by creating a hydrophobic environment near the porphyrin active site. Once formed, the coordination spheres of these model compounds were investigated in aqueous media by UV-visible and EPR spectroscopy, whereas their reactivity towards oxygen was studied electrochemically. In parallel, a new porphyrin with a bipyridine strap was synthesized using a supramolecular template approach. After forming the associated iron/copper complex, soluble in organic media, its properties as an electrocatalyst for the reduction of dioxygen to water were also explored. Electronic Thesis or Dissertation Text fr PDF 8685845 https://theses.hal.science/tel-05094764 application/pdf 8767136 https://publication-theses.unistra.fr/public/theses_doctorat/2024/Berthe_Mathilde_2024_ED222.pdf https://theses.fr/2024STRAF078/abes https://theses.hal.science/tel-05094764 https://theses.hal.science/tel-05094764 Berthe Mathilde 1997-04-26 FR 285164813 0408027552J 22111862 4200003 https://theses.fr/2024STRAF078 2024STRAF078 https://doi.org/10.70675/290457e2z8ab4z4809zaf70z74d762e7e0c2 2024-09-06 Chimie organique et supramoléculaire Strasbourg 131056549 Doctorat Docteur es non oui Weiss Jean MADS_DIRECTEUR_DE_THESE_1 078678080 Wytko Jennifer A. MADS_DIRECTEUR_DE_THESE_2 135981115 Bibal Brigitte MADS_PRESIDENT_DU_JURY 130882674 Boitrel Bernard MADS_RAPPORTEUR_1 060984767 Colasson Benoît MADS_RAPPORTEUR_2 079359744 École doctorale des Sciences chimiques (Strasbourg ; 1995-....) MADS_ECOLE_DOCTORALE_1 222 156504081 Institut de chimie (Strasbourg ; 2005-....) MADS_PARTENAIRE_DE_RECHERCHE_1 93761 15677738X ddc:540 Weiss Jean Wytko Jennifer A. Bibal Brigitte Boitrel Bernard Colasson Benoît École doctorale des Sciences chimiques (Strasbourg ; 1995-....) Institut de chimie (Strasbourg ; 2005-....) PDF 8685845