Étude de la diversité structurale et fonctionnelle des nucléases à domaine NYN
Langue Anglais
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Modalités de diffusion de la thèse :
  • Thèse confidentielle jusqu'au 01/12/2025.
  • Thèse avec 2 versions : seule la version intégrale est proposée ; sur authentification (communication intranet).
 
Auteur : Coudray, Léna
Date de soutenance : 29-11-2024

Directeur(s) de thèse : Giegé, Philippe - Sauter, Claude

Président : Becker, Hubert
Rapporteur(s) : Pearson, Arwen - Tisné, Carine
Membre(s) du jury : Schmitt, Emmanuelle

Établissement de soutenance : Strasbourg
Laboratoire : Institut de biologie moléculaire des plantes (Strasbourg)
École doctorale : École doctorale des Sciences de la vie et de la santé (Strasbourg ; 2000-....)
 
Discipline : Aspects moléculaires et cellulaires de la biologie
Classification : Sciences de la vie, biologie, biochimie

Mots-clés libres : NYN, Ribonucléases, Maturation/dégradation des ARN, Clivage des ARN
Mots-clés :
  • ARN -- Modifications posttranscriptionnelles
  • Arabidopsis thaliana - Génétique
  • Ribonucléases
Résumé : La maturation et la modification de l'ARN jouent un rôle crucial dans la vie, permettant à une variété d'ARN de remplir leurs fonctions. Cela inclut le clivage par les ribonucléases, caractérisées par des domaines de liaison et catalytiques. En 2006, un nouveau domaine globulaire associé à des RBD a été identifié dans plusieurs protéines eucaryotes et procaryotes. Les prédictions structurales et la présence de 4 Asp conservées suggéraient une fonction de nucléase pour ce domaine, nommé NYN. Au cours de ma thèse, j'ai étudié la diversité fonctionnelle et structurale des protéines contenant le domaine NYN chez les plantes, où elles sont les plus abondantes et diversifiées. En combinant diverses techniques biochimiques, biophysiques et de biologie structurale, il a été possible de proposer des fonctions et mécanismes d'action pour AtYacP et AtMNU2 et de caractériser plusieurs complexes de maturation d'ARNt avec la RNase P nucléaire AtPRORP2/3 ou la RNase Z AtTRZ3 par l'intermédiaire d'une méthyltransférase AtTRM1A chez A. thaliana.
 
Type de contenu : Text
Format : PDF
 
Entrepôt d'origine : STAR : dépôt national des thèses électroniques françaises
Identifiant : 2024STRAJ109
Type de ressource : Thèse