Étude de l’export nucléaire des ARNm 35S du cauliflower mosaic virus (CaMV) chez Arabidopsis thaliana
Langue Français
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Modalités de diffusion de la thèse :
  • Thèse confidentielle jusqu'au 31/12/2026.
  • Thèse avec 2 versions : seule la version intégrale est proposée ; sur authentification (communication intranet).
 
Auteur : Kaltak, Anita
Date de soutenance : 26-09-2025

Directeur(s) de thèse : Dimitrova, Maria

Président : Drucker, Martin
Rapporteur(s) : Mocquet, Vincent - Uzest, Marilyne

Établissement de soutenance : Strasbourg
Laboratoire : Institut de biologie moléculaire des plantes (Strasbourg)
École doctorale : École doctorale des Sciences de la vie et de la santé (Strasbourg ; 2000-....)
 
Discipline : Virologie : aspects moléculaires et médicaux
Classification : Plantes. Botanique, Sciences de la vie, biologie, biochimie

Mots-clés libres : Export nucléaire, CaMV, ARN 35S, Arabidospsis, TREX-1, MED18, Mediator, SAGA, P4, XPO1
Mots-clés :
  • Mosaïques (phytopathologie)
  • Pores nucléaires
  • Protéines virales
  • Arabidopsis thaliana
Résumé : Si l’export des ARN est très bien documenté chez les mammifères et la levure, il demeure mal connu chez les plantes, notamment pour l’export nucléaire des ARN viraux comme ceux du cauliflower mosaic virus (CaMV). Ce phyto-pararétrovirus produit deux ARN, 19S et 35S, ce dernier subit un épissage alternatif. Une précédente étude au laboratoire a permis de démontrer que le 5’ NTR de l’ARN 35S (leader) joue un rôle clé dans son export, en association avec les protéines virales P4 (protéine de capside) et P5 (reverse transcriptase), ainsi que deux protéines du complexe TREX-1, ALY et MOS11, qui interagissent avec le leader pour favoriser l’export. Dans ce manuscrit, nous présentons l’identification de nouveaux facteurs cellulaires essentiels à l’export de l’ARN 35S, MED18 et NUA, identifiés grâce à une approche d’ARN pull-down. La protéine P4 confirme son rôle essentiel dans le processus d’export puisqu’elle interagit avec ENY2, MED18 et ALY4. Ces dernières peuvent également interagir avec l’exportine 1 (XPO1), tout comme la protéine virale P6. Nous avons confirmé le rôle central et non redondant de la protéine virale multifonctionnelle P6 dans un nouveau processus, l’export nucléaire, comme une protéine adaptatrice potentielle. Ces travaux montrent que le CaMV exploite les deux voies d’export (TREX-1 et XPO1), suggérant un fonctionnement différentiel selon les isoformes d’ARN.
 
Type de contenu : Text
Format : PDF
 
Entrepôt d'origine : STAR : dépôt national des thèses électroniques françaises
Identifiant : 2025STRAJ055
Type de ressource : Thèse