La voie de réduction dans la maturation des cytochromes de type c mitochondriaux : étude de la protéine CCMH d'Arabidopsis thaliana
Langue Français
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Auteur : Meyer, Etienne H.
Date de soutenance : 01-01-2004
Directeur(s) de thèse : Bonnard, Géraldine
Établissement de soutenance : Université Louis Pasteur (Strasbourg)
École doctorale : École doctorale Sciences de la vie et de la santé (Strasbourg ; 2000-....)
Discipline : Biologie cellulaire et moléculaire des plantes
Classification : Sciences de la vie, biologie, biochimie
Mots-clés libres : Cytochrome c
Mots-clés :
- Cytochrome c
- Thèses et écrits académiques
- Mitochondries végétales
- Thèses et écrits académiques
- Arabis thaliana
- Thèses et écrits académiques
- Oxydoréduction
- Thèses et écrits académiques
- Transporteurs ABC
- Thèses et écrits académiques
Résumé : La principale fonction des mitochondries est la synthèse d'énergie pour la cellule eucaryote sous forme d'ATP. Cette synthèse se fait au niveau de la membrane interne mitochondriale grâce à l'ATP synthase qui utilise le gradient de protons créé par la chaîne respiratoire, un ensemble de complexes multiprotéiques. Cette chaîne respiratoire mitochondriale comporte de nombreux transporteurs d'électrons contenant différents types de cofacteurs. Parmi ces transporteurs, les cytochromes de type c possèdent un cofacteur hémique qui est attaché de façon covalente sur les deux cystéines du motif CXXCH de l'apocytochrome. Dans les mitochondries, deux cytochromes de type c sont présents, le cytochrome c1 qui fait partie du complexe III et le cytochrome c qui transfère les électrons du complexe III au complexe IV. Ces deux protéines sont respectivement orientée ou localisée dans la membrane interne vers l'espace inter-membranaire.Les cytochromes de type c sont présents dans tous les organismes des procaryotes aux eucaryotes. Différentes étapes sont nécessaires à la biogenèse de ces hémoprotéines :le transport des apocytochromes et de l'hème vers le périplasme, l'espace intermembranaire ou le lumen selon les cas,le maintien sous forme réduite des groupements sulfhydrils des apocytochromes et du fer de l'hème,l'établissement d'une liaison covalente entre l'hème et l'apocytochrome.Trois voies de maturation des cytochromes de type c ont été mises en place au cours de l'évolution, l'une est présente chez certaines bactéries à Gram négatif (système I), l'autre chez les chloroplastes et les bactéries à Gram positif (système II), la troisième dans les mitochondries de levure et d'autres eucaryotes animaux (système III) (1). Dans les mitochondries de levure, l'assemblage de l'hème sur chaque apocytochrome est réalisé par une seule protéine, la cytochrome c hème lyase' pour le cytochrome c et la cytochrome c1 hème lyase' pour le cytochrome c1. Aucun équivalent de ces hème lyases n'a été identifié dans les mitochondries de plantes. Par contre, chez les plantes terrestres, le génome mitochondrial code pour quatre ou cinq protéines présentant de fortes similarités avec certaines protéines Ccm (pour " cytochrome c maturation ") bactériennes (3-7). Chez Escherichia coli, organisme modèle pour le système I, 8 gènes ccm, organisés en opéron, sont impliqués dans les différentes étapes de la maturation des cytochromes de type c. Les gènes ccm codent pour un ABC-transporteur, une voie de livraison de l'hème contenant une protéine chaperon d'hème, une hème lyase potentielle et une voie de réduction composée d'une thioredoxine (CcmG) et d'une thiol-disulfide oxydoréductase (CcmH) qui transfèrent les électrons à l'apocytochrome (2).Le génome mitochondrial d'Arabidopsis thaliana ne codant que pour 3 des protéines Ccm orthologues d'E. coli, d'autres gènes ont été recherchés dans le génome nucléaire d'A. thaliana. Ainsi, au laboratoire, deux nouvelles protéines CCM d'A. thaliana, codées par le génome nucléaire puis importées dans les mitochondries, ont été identifiées et étudiées. Il s'agit d'AtCCME, un chaperon de l'hème impliqué dans la voie de livraison de l'hème (8) et d'AtCCMA, le domaine de fixation de l'ATP de l'ABC-transporteur (9).Le travail réalisé au cours de cette thèse a eu pour but d'isoler et de caractériser la protéine homologue à CcmH dans la voie de maturation des cytochromes c qui est spécifique aux mitochondries végétales. La protéine bactérienne CcmH est une protéine périplasmique indispensable à la formation d'holocytochrome c. Cette protéine serait directement impliquée dans la réduction des groupements thiols des cystéines de l'apocytochromes (10). CcmH est une protéine bipartite chez E. coli, la partie N-terminale d'EcCcmH est homologue à la protéine CycL'de Bradyrhizobium japonicum et possède le site actif contenant le motif RCXXC. La partie C-terminale d'EcCcmH n'est pas indispensable pour la formation d'holocytochromes. [...]
Entrepôt d'origine : 
Identifiant : ecrin-ori-285901
Type de ressource : Thèse
