Expression hétérologue de récepteurs couplés aux protéines G dans la levure Pichia pastoris : une contribution au projet MePNet
Langue Français
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Auteur : Cherouati, Nadia
Date de soutenance : 01-01-2005

Directeur(s) de thèse : Pattus, Franc


Établissement de soutenance : Université Louis Pasteur (Strasbourg)
École doctorale : École doctorale Sciences de la vie et de la santé (Strasbourg ; 2000-....)
 
Discipline : Aspects moléculaires et cellulaires de la biologie
Classification : Sciences de la vie, biologie, biochimie

Mots-clés libres : Protéines G
Mots-clés :
  • Protéines G - Thèses et écrits académiques
  • Pichia - Thèses et écrits académiques
  • Expression génique - Thèses et écrits académiques
Résumé : La famille des Récepteurs Couplés aux Protéines G (RCPG) est la plus importante famille de récepteurs transmembranaires responsables de la transduction de signaux extracellulaires. Cette famille protéique représente l'une des plus importantes catégories de cibles thérapeutiques puisqu'elles sont la cible de près de 60% des médicaments actuels (Howard et al. 2001, TIPS 22:132-140). Le travail présenté dans ce manuscrit est une contribution au projet de recherche européen MePNet (Membrane Protein Network) (Lundstrom K. 2004, Curr Opin Drug Dicscov Devel. 3 :342-346). Le but de ce projet de biologie structurale consiste à exprimer une centaine de protéines membranaires de la famille des RCPG dans trois systèmes d'expression différents (Escherichia coli, Pichia pastoris et cellules de mammifères infectées par le Virus de la Forêt de Semliki - SFV). Ce travail de thèse a participé au développement de méthodologies adaptées aux contraintes du programme et permettant dans un premier temps le clonage des 100 gènes de RCPG sélectionnés pour le projet ainsi que la sélection des clones, l'expression et la caractérisation des récepteurs produits dans la levure P. pastoris. Ce travail s'est ensuite consacré à l'étude d'un panel de récepteur représentatif de la famille des RCPG et pour lesquels une étude plus approfondie a été réalisée afin d'optimiser les niveaux d'expression ainsi que les conditions de solubilisation et de purification.
 
Type de contenu : Text
 
Entrepôt d'origine : Ressource locale
Identifiant : ecrin-ori-287073
Type de ressource : Thèse