La tyrosyl-ARNt synthétase mitochondriale humaine : originalités fonctionnelles, structurales et place dans l'évolution
Langue Français
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Auteur : Bonnefond, Luc
Date de soutenance : 22-06-2007

Directeur(s) de thèse : Giegé, Richard - Rudinger-Thirion, Joëlle

Établissement de soutenance : Université Louis Pasteur (Strasbourg)
École doctorale : École doctorale Sciences de la vie et de la santé (Strasbourg ; 2000-....)
 
Discipline : Sciences de la vie et de la santé
Classification : Sciences de la vie, biologie, biochimie

Mots-clés libres : biologie cellulaire , mitochondrie humaine , tyrosine , structure , amynoacylation , tyrosylation
Mots-clés :
  • Mitochondries - Thèses et écrits académiques
  • ARN de transfert - Thèses et écrits académiques
  • Aminoacylation des ARN de transfert - Thèses et écrits académiques
  • Tyrosine-tRNA ligase - Thèses et écrits académiques
Résumé : Ma thèse porte sur l'étude fonctionnelle et structurale des partenaires de la réaction d'aminoacylation spécifique de la tyrosine dans la mitochondrie humaine. Contrairement à ce qui a été observé pour les autres systèmes d'aminoacylation, les réactions de charges croisées entre bactéries et archaea/eucaryotes sont impossibles suite à la nature différente de la première paire de bases de l'ARNtTyr. La tyrosyl-ARNt synthétase (TyrRS) mitochondriale humaine est la première TyrRS connue à ce jour qui s'affranchisse de la barrière d'espèces et qui ne discrimine pas les ARNtTyr en fonction de la nature de leur première paire de bases. La TyrRS mitochondriale est un homodimère de forme allongée susceptible de fixer l'ARNtTyr à cheval sur ses deux monomères. Elle se distingue des autres TyrRS par la présence de deux insertions à sa surface, l'une potentiellement impliquée dans la reconnaissance de l'ARNtTyr et l'autre qui pourrait constituer une zone d'interaction avec un cofacteur.
 
Type de contenu : Text
 
Entrepôt d'origine : Ressource locale
Identifiant : ecrin-ori-293545
Type de ressource : Thèse