Glutathione S-transferases and oxidative stress in Saccharomyces cerevisiae Glutathion S-transférases et stress oxydatif chez Saccharomyces cerevisiae Peroxydes glutathione S-transferases ; arsenic ; oxidative stress ; regulationglutathion S-transférases ; arsenic ; stress oxydatif ; régulation 572.8 Peroxydes Thèses et écrits académiques Arsenic Thèses et écrits académiques Glutathion S-transférase Thèses et écrits académiques Stress oxydatif Thèses et écrits académiques Saccharomyces cerevisiae Thèses et écrits académiques Biodégradation Thèses et écrits académiques Biotechnologie appliquée à l'environnement Thèses et écrits académiques Les glutathion S-transférases répresentent une famille d'enzymes impliquée dans la détoxification de composés d'origine éxogène et endogène. Les GSTs peuvent avoir des activités péroxidase ou isomérase et également d'exprimer fonctions non-catalytiques, comme l'interaction avec differents ligands ou la modulation de la signalisation cellulaire.Un éventail des mutants de S. cerevisiae a été choisi pour étudier le rôle des GSTs dans la réponse au peroxide et à l'arsenic. Notre criblage a montré l'existance de deux GSTs, qui peuvent avoir un rôle dans la détoxification de ces composés. Tef4p est un facteur de transduction dont le mutant correspondant est sensibile à l'As(V) et au H2O2. Au contraire, Ure2p joue un rôle dans la détoxification de l'As(III). Ce rôle, déterminé par la partie GST de la molécule est résultat de la fonction de la protéine dans la régulation du type GATA. La fonction régulatrice est dans l'origine également de la sensibilité aux oxydants du mutant ure2 . Glutathione S-transferases are an enzyme family playing an important role in cellular detoxification of exogenous and endogenous toxic compounds. In addition, GSTs can serve as peroxidases, and isomerases or have non-catalytic functions, among which binding of non-substrate ligands and the modulation of signaling processes.A systematic approach, using defined yeast mutants, has been taken to demonstrate the connection between GSTs and the oxidative stress caused by peroxide and arsenic. This screening revealed that two yeast GSTs, Ure2p and Tef4p, may play a role in arsenic and oxidant detoxification. Tef4p is a translatation factor and the corresponding disruption mutant is sensitive to H2O2 and As(V). In contrast, Ure2p is required for the detoxification of As(III) in S. cerevisiae. This protection role is determined by the GST domain of the molecule and is a result of the GATA repression role of Ure2p. GATA regulation is also in the origin of oxidant sensitivity of the mutant ure2 . Electronic Thesis or Dissertation Text en France PDF https://publication-theses.unistra.fr/public/theses_doctorat/2007/TODOROVA_Tatina_2007.pdf Université de Strasbourg Strasbourg Todorova Tatina 1980-01-01T00:00:00 FR 162220790 http://www.theses.fr/2007STR13051 2007STR13051 2007-06-20T00:00:00 Aspects moléculaires et cellulaires de la biologie Université Louis Pasteur (Strasbourg) 026404540 Doctorat Docteur es non oui Vuilleumier Stéphane 127892184 Kujumdzieva Anna 079037224 École doctorale Sciences de la vie et de la santé (Strasbourg ; 2000-....) ED414 156502844 ddc:570