Études structurales de peptides antibiotiques de type peptaibol provoquant des modifications membranaires par spectroscopies RPE pulsée et RMN de l'état solide
Langue Anglais
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Auteur : Salnikov, Evgeniy
Date de soutenance : 30-10-2007

Directeur(s) de thèse : Bechinger, Burkhard


Établissement de soutenance : Université Louis Pasteur (Strasbourg)
École doctorale : École doctorale Sciences chimiques (Strasbourg ; 1995-....)
 
Discipline : Chimie
Classification : Physique, Sciences de la vie, biologie, biochimie

Mots-clés libres : peptides , peptaibol , résonance magnétique , RMN , Trichogin GA IV , l'Ampullosporin A , Alamethicin , modification , Résonance Paramagnétique Electronique , RPE , oligomérisation , interactions peptides membranes
Mots-clés :
  • Peptides - Thèses et écrits académiques
  • Structure chimique - Thèses et écrits académiques
  • Résonance paramagnétique électronique - Thèses et écrits académiques
  • Antibiotiques peptidiques - Thèses et écrits académiques
  • Membranes (biologie) - Thèses et écrits académiques
  • Spectroscopie - Thèses et écrits académiques
  • Résonance magnétique nucléaire - Thèses et écrits académiques
Résumé : Au cours de cette thèse, la structure, la dynamique et la topologie de peptides peptaibols ont été étudiées par résonance magnétique. Nous nous sommes focalisés sur trois membres de la famille des peptides peptaibol : la Trichogin GA IV, l'Ampullosporin A et l'Alamethicin qui ont des longueurs et des activités biologiques différentes. La RMN (Résonance Magnétique Nucléaire) du solide orientée nous a permis de déterminer l'orientation, et la structure des trois peptides marqués en azote 15 dans les bicouches lipidiques.En utilisant des peptides marqués avec un groupement TOAC (2,2,6,6-tetramethylpiperidine-1 -oxyl- 4-amino-4-carboxylic acide) nous avons pu appliquer une technique de RPE (Résonance Paramagnétique Electronique) récemment développée l'ESEEM (electron spin echo envelope modulation) ainsi que la RPE à onde continue sur la Trichogin et l'Alamethicin, ce qui nous a donné accès à la topologie et à l'état d'oligomerisation de nos peptides. Nos résultats indiquent des propriétés similaires pour les trois peptides. L'adéquation entre la longueur hydrophobe du peptide et celle des chaînes lipidiques semble être le facteur déterminant l'orientation du peptide dans les bicouches. Les trois peptides dans leur orientation transmembranaire sont également structurés sur une longueur importante en hélice 310. C est également la première fois que des oligomères d'alamethicin transmembranaires sont directement observées. Un autre aspect important de ce travail est que nous avons étudié par deux méthodes de résonance magnétique exactement la même molécule : l'alamethicin en présence de bicouche lipidique. Ceci nous permet donc d'obtenir plus d'information sur les interactions peptides/membranes mais aussi de pouvoir comparer les deux techniques
 
Type de contenu : Text
 
Entrepôt d'origine : Ressource locale
Identifiant : ecrin-ori-293915
Type de ressource : Thèse