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<dc:title xml:lang="fr">Caractérisation d'une conformation de la queue N-terminale de l'histoire H3 modifiée en mitose et étude des modifications post-traductionnelles du facteur de transcription TAF10 : deux mécanismes impliqués dans la régulation de l'expression des gènes</dc:title>
<dcterms:alternative xml:lang="en">Characterization of a conformation of the histone H3 N-terminal tail modified in mitosis and study of the post-translational modifications of the transcription factor TAF10,two mechanisms involved in the regulation of gene expression</dcterms:alternative>
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<dcterms:abstract xml:lang="fr">Mon travail a permis de révéler que TAF10, une sous-unité du facteur général de transcription TFIID mais aussi du complexe TFTC, est la cible de plusieurs modifications post-traductionnelles in vivo. En outre, la nature de ces modifications et/ou leur quantité varient suivant l'étape du cycle cellulaire dans laquelle est la cellule et le complexe où se trouve TAF10. Par ailleurs, les modifications post-traductionnelles ont également lieu sur les queues d'histones où elles sont des acteurs essentiels dans les mécanismes de condensation / décondensation de la chromatine. En caractérisant un anticorps spécifique de la mitose, appelé 51TA2H12, nous avons pu identifier, sur certaines régions de la chromatine, une conformation étirée des queues d'histones H3 diméthylées sur la lysine 9 et/ou 27 et phosphorylées sur la sérine 10 et/ou 28 (H3Kme2Sp). Des résultats préliminaires suggèrent une implication des queues d'histones H3Kme2Sp structurées dans le bon déroulement de la mitose.</dcterms:abstract>
<dcterms:abstract xml:lang="en">My work revealed that TAF10, a subunit of the general transcription factor TFIID but also of the TFTC complex, is the target of a number of post-translational modifications in vivo. Moreover, the type of these modifications and their ratio changes relatively to the phase of the cell cycle and the complex in which TAF10 is found. Furthermore, post-translational modifications also occur on histone tails, where they are essential players in condensation / decondensation mechanisms of the chromatin. By caractherizing a mitosis specific antibody, called 51TA2H12, we identified, on some regions of the chromatin, an elongated conformation of histone H3 tails dimethylated on lysine 9 and/or 27 and phosphorylated on serine 10 and/or 28 (H3Kme2Sp). Preliminary results suggest an ivolvement of H3Kme2Sp structured histone tails throughout mitosis.</dcterms:abstract>
<dc:type>Electronic Thesis or Dissertation</dc:type>
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