Réinitiation de la traduction dépendante de TAV au cours de l'infection des plantes par le virus de la mosaïque du chou-fleur : caractérisation fonctionnelle d'une nouvelle protéine cellulaire RISP
Langue Français
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Auteur : Thiébeauld, Odon
Date de soutenance : 06-12-2007

Directeur(s) de thèse : Ryabova, Lyubov

Établissement de soutenance : Université Louis Pasteur (Strasbourg)
École doctorale : École doctorale Sciences de la vie et de la santé (Strasbourg ; 2000-....)
 
Discipline : Aspects moléculaires et cellulaires de la biologie
Classification : Sciences de la vie, biologie, biochimie, Plantes. Botanique

Mots-clés libres : réinitiation de la traduction , TAV , eIFs , traduction eucaryotique
Mots-clés :
  • Traduction génétique - Thèses et écrits académiques
  • Mosaïques (phytopathologie) - Thèses et écrits académiques
  • Plantes - Thèses et écrits académiques
  • Plantes - Thèses et écrits académiques
Résumé : Le virus de la mosaïque du chou fleur (CaMV) a développé une stratégie de réinitiation de la traduction pour synthétiser l'ensemble des protéines virales à partir de leurs ARN polycistroniques. Cette stratégie encore peu comprise consiste à exploiter la machinerie traductionnelle grâce à une protéine virale, TAV (transactivator/ viroplasmin). Au cours de ma thèse, nous avons isolé un nouveau co-facteur de TAV qui favorise la réinitiation de la traduction nommé RISP, Reinitiation Supporting Factor. RISP interagit avec le domaine essentiel de TAV pour la réinitiation de la traduction ainsi qu avec la sous unité ribosomique 60S. L'expression transitoire de RISP dans des protoplastes augmentent fortement l'activité de transactivation traductionnelle. Nous avons démontré la formation du complexe TAV/RISP/60S in vitro et suggérons l'importance de ce complexe pour le recrutement efficace de 60S par la sous unité 40S lors de la traduction afin de favoriser la réinitiation de la traduction.
 
Type de contenu : Text
 
Entrepôt d'origine : Ressource locale
Identifiant : ecrin-ori-294085
Type de ressource : Thèse