Caractérisation des interactions entre la protéine de mouvement (MP) du Tobacco mosaic virus et le cytosquelette microtubulaire et étude du mécanisme de transport de la MP aux plasmodesmes Characterisation of interactions between the movement protein (MP) of Tobacco mosaic virus and cellulars factors and analysis of the targeting of the MP to plasmodesmata virus de la mosaïque du tabac TMV protéine de mouvement microtubule système de sécrétion MAP plasmodesme Pas de mots clés en anglais 581.3 579.2 Résistance aux virus Thèses et écrits académiques Microtubules Thèses et écrits académiques Tubulines Thèses et écrits académiques Plasmodesmes Thèses et écrits académiques Virus de la mosaïque du tabac Thèses et écrits académiques Protéines membranaires Thèses et écrits académiques Le virus de la mosaïque du tabac possède un génome d'ARN codant pour quatre protéines dont la MP. Lors de la virose, la MP:GFP s'accumule au niveau des plasmodesmes (pd), du réticulum endoplasmique et des microtubules (MT). L'essentiel des résultats décrits dans ce mémoire concernent la caractérisation de l'association de la MP avec les MT notamment le mécanisme d'association de la MP, l'influence sur la dynamique des MT, l'incidence sur la division cellulaire, l'oligomérisation de la MP, la caractérisation d'interactions in vivo et in vitro de la MP avec des facteurs cellulaires comme la protéine End Binding 1, les protéines du complexe de nucléation ou encore la MAP65.5. Nous nous sommes également intéressés à l'implication de la voie de sécrétion dans le mécanisme d'adressage de la MP aux pd. Il apparaît que l'adressage de la MP aux pd est indépendant du système de sécrétion qui serait plutôt impliqué dans la formation des corps d'inclusion servant à la réplication virale. The RNA genome of Tobacco mosaic virus encodes four proteins of which one is the movement protein (MP). MP accumulates with plasmodesmata (pd), with the endoplasmic reticulum (ER) and microtubules (MT). In this manuscript we therefore focused on the following aspects: 1.Characterisation of the association of MP with MTs. We demonstrate that MP is recruited to MTs by a lateral anchoring mechanism in a multimeric state. We show that MT-associated MP protects MTs in vivo against destabilizing agents but, binding of MP to mitotic MTs does not affect mitosis. Our analysis of the in vitro and in vivo interactions between MP and the MT-EndBinding protein1 show that MP alters EB1 localisation and dynamics. We also demonstrate that MP interacts with proteins from the MTs nucleation complex. 2.Analysis of MP transport to pd. We investigated whether Pd-targeting of MP involves the secretory pathway and demonstrate, that the targeting of MP to pd is independent of a functional secretory pathway. Electronic Thesis or Dissertation Text fr en France PDF https://publication-theses.unistra.fr/restreint/theses_doctorat/2007/BOUTANT_Emmanuel_2007.pdf Université de Strasbourg Strasbourg Boutant Emmanuel 1981-01-01T00:00:00 FR 115870970 http://www.theses.fr/2007STR13146 2007STR13146 2007-12-14T00:00:00 Aspects moléculaires et cellulaires de la biologie Université Louis Pasteur (Strasbourg) 026404540 Doctorat Docteur es non oui Heinlein Manfrd 117611565 Ritzenthaler Christophe 112137180 École doctorale Sciences de la vie et de la santé (Strasbourg ; 2000-....) ED414 156502844 ddc:570 ddc:580