Cristallogenèse et études structurales appliquées aux aminoacyl-ARNt synthétases Cristallogenesis and structural studies applied to aminoacyl-tRNA synthetases Deinococcus aminoacyl-ARNt synthétases ; cristallogenèse 572.7 Deinococcus Thèses et écrits académiques Bactéries Gram positives Thèses et écrits académiques Tyrosine-tRNA ligase Thèses et écrits académiques Mitochondries végétales Thèses et écrits académiques ADN mitochondrial Thèses et écrits académiques Protéines Thèses et écrits académiques Radiocristallographie Thèses et écrits académiques Cristallisation Thèses et écrits académiques La GlnRS de Deinococcus radiodurans se distingue des autres GlnRS par la présence d'un appendice additionnel en C-terminal (C-ter). Celui-ci adopterait le même repliement que la famille de protéines YqeY de fonction inconnue et une région de la sous-unité GatB de l'AdT. Son architecture atypique, trouvée dans 4 organismes, corresponds à la fusion de protéine de la voie directe et indirecte d'aminoacylation des ARNt. La structure cristallographique de la GlnRS-Dr n a pas permis de résoudre la région C-ter, la maille étant suffisamment large pour l'accommoder. Des analyses en RMN du C-ter isolé ont confirmé la présence d'une région majoritairement structurée. D'autres structures ont été résolues en présence de petits substrats (glutamine, analogues d'adénylate) ainsi que la forme tronquée en C-ter. Dans 2 cas, une conformation verrouillée unique du site actif a été mise en évidence. Des analyses structurales et fonctionnelles et les propriétés de l'empilement cristallin sont exposées. Glutaminyl-tRNA synthetase from Deinococcus radiodurans (GlnRS-Dr) distinguishes from known GlnRSs by the presence additional long insertions. A C-terminal extension (C-ter) is predicted to adopt the same fold as part of an amidotransferase (AdT) subunit making this GlnRS almost unique among its homologs since it corresponds to the fusion of protein domains from both direct and indirect pathways of tRNA aminoacylation. In the crystal structure of GlnRS-Dr, C-ter was not solved although the unit cell was large enough to accommodate it. In the same time, NMR analysis of the extension confirmed the presence of a well structured region. Additional structures were solved in the presence of small substrates (glutamine, 2 adenylate analogs) and the C-terminal truncated form as well. In 2 cases, it leads to the stabilization of an insertion loop closing the active site. Structure analysis, functional implication, crystal packing and plasticity properties are discussed. Electronic Thesis or Dissertation Text fr France PDF https://publication-theses.unistra.fr/public/theses_doctorat/2007/TOUZE_Elodie_2007.pdf Université de Strasbourg Strasbourg Touzé Elodie 1979-01-01T00:00:00 FR 103905995 http://www.theses.fr/2007STR15158 2007STR15158 2007-11-16T00:00:00 Aspects moléculaires et cellulaires de la biologie Université Louis Pasteur (Strasbourg) 026404540 Doctorat Docteur es non oui Giegé Richard 032636261 École doctorale Sciences de la vie et de la santé (Strasbourg ; 2000-....) ED414 156502844 ddc:570