The role of lipids and nucleotides in the catalytic mechanism of proteins from the respiratory chain : an electrochemical and infrared spectroscopic approach Le rôle des lipides et des nucléotides dans le mécanisme catalytique des protéines de la chaîne respiratoire,une étude électrochimique et par spectroscopie infrarouge spectroscopie infrarouge à transformée de Fourier complex I ; FTIR ; cytochrome bc1 complex ; phospholipids ; assembly ; far infrared ; ATR 541.37 541.35 572.5 Complexe III de la chaîne respiratoire Thèses et écrits académiques Cytochromes Thèses et écrits académiques Phospholipides Thèses et écrits académiques Protéines membranaires Thèses et écrits académiques Analyse électrochimique Thèses et écrits académiques Spectroscopie Thèses et écrits académiques La possibilité d'étudier le rôle de la fonction de repliement du cytochrome b6 et de ses cofacteurs assemblés ainsi que le rôle structural des phospholipides dans les protéines membranaires a été démontré. Il a été mis en évidence que le comportement d'un mélange de phospholipides, en fonction de la température, est différent dans les domaines du lointain et du moyen infrarouge. Les études faites dans le lointain infrarouge permettent de décrire les liaisons hydrogène intermoléculaires dans de grands systèmes moléculaires et de façon très spécifique. De plus, l'approche par spectroscopie infrarouge a permis de suivre les changements conformationnels dans le complexe I par interaction des nucléotides. En particulier, les changements dans le domaine amide I montrent clairement d'importantes altérations de la structure secondaire du complexe. En conclusion, la spectroscopie infrarouge est une technique majeure pour l'étude structurale de molécules biologiques. The possibility to study the functional role of refolding of cytochrome b6 and its assembledcofactors as well as the specific role of structural phospholipids in membrane proteins was demonstrated. Interestingly, it was found that the temperature behavior of phospholipid mixtures in the far infrared are different from those obtained in the mid infrared spectra. Far infrared investigations allow the analysis of intermolecular hydrogen bonding interactions in large molecular assemblies in a very specific way. Furthermore, on the basis of infrared spectroscopic approaches the conformational changes in complex I upon nucleotide binding was monitored. Particularly, changes in the amide I range show clearly important alternation in the secondary structure of the complex. In conclusion, infrared spectroscopy appears as a powerful tool for biological structural investigations. Electronic Thesis or Dissertation Text en France PDF https://publication-theses.unistra.fr/public/theses_doctorat/2009/HIELSCHER_Ruth_Gabriele_2009.pdf Université de Strasbourg Strasbourg Hielscher Ruth Gabriele 1982-01-01T00:00:00 FR 127432248 http://www.theses.fr/2009STRA6169 2009STRA6169 2009-12-15T00:00:00 Chimie Université de Strasbourg 131056549 Doctorat Docteur es non oui Hellwig Petra 14269746X Friedrich Thorsten 127413820 École doctorale Sciences chimiques (Strasbourg ; 1995-....) ED222 156504081 ddc:540 ddc:570