Développement de la spectrométrie de masse pour l'étude d'édifices non-covalents en chimie et en biologie Mass Spedrometry development for the study of non-covalent architectures in chemistry and biology spectrométire de masse édifices non-covalents électrostray-TOF MALDI-TOF constantes de stabilité Pas de mots clés en anglais 535.8 Liaisons chimiques Thèses et écrits académiques Dissociation (chimie) Thèses et écrits académiques Désorption stimulée par électrons Thèses et écrits académiques Spectrométrie de masse avec ionisation électrospray Thèses et écrits académiques Spectroscopie de masse à ionisation chimique Thèses et écrits académiques Protéines Thèses et écrits académiques Chimie supramoléculaire Thèses et écrits académiques Compte tenu de l'omniprésence des interactions non-covalentes en chimie et en biologie, leur étude est devenue incontournable. Les techniques analytiques les plus fréquemment utilisées comme la RMN et la cristallographie RX sont difficiles voire impossibles à mettre en œuvre pour l'analyse de certains édifices non-covalents. De nouveaux outils analytiques sont par conséquent nécessaires pour résoudre ces problématiques. Lors de ce travail de thèse, nous avons donc évalué le potentiel de la spectrométrie de masse et notamment de deux techniques d'ionisation douce : l'ionisation électrospray (ESI-MS) et l'Ionisation/Désorption Laser Assistée par Matrice (MALDI-MS). Ce travail s'est articulé selon trois axes : i) l'analyse d'édifices neutres, insolubles ou solubles dans des solvants très volatils comme le dichlorométhane ou le chloroforme : ces analytes offrnt l'opportunité de tester une approche par MALDI-MS comme alternative à l'ESI-MS, ii) l'étude in vivo et in vitro d'une petite molécule à visée thérapeutique, le myo-Inositol trispyrophosphate (ITPP), dans le sang : cette étude doit permettre de mieux comprendre le mécanisme de régulation de l'ITPP, iii) l'étude du complexe Adx/AdR, impliqué dans la biosynthèse des stéroïdes chez les vertébrés : la mesure des constantes de stabilité des complexes formés à partir de variants d'Adx doit permettre de mieux comprendre le mécanisme d'interaction entre ces deux partenaires redox lors du transfert d'électron. Studying the non-covalent interactions in chemistry and biology cannot be ignored, considering their omnipresence. The most frquently used analytical techniques, such as RMN or X-ray crystallography, are difficult or even impossible to implement to the analysis of some non-covalent architectures. New analytical resources are thus required to solve these issues. During this thesis, mass spectrometry potential has been evaluated, especially through two soft ionization techniques: the Electrospray Ionization (ESI-MS) and the Matrix-Assisted Laser Desorption/Ionization (MALDI-MS). This work has been based on three axes: i) the analysis of neutral architectures, indissoluble architectures or architectures soluble in high volatile solvents as dichloromethane or chloroform: these analyses give the opportunity to test out a MALDI-MS approach as an alternative to ESI-MS, ii) in vivo and in vitro study of a small therapeutic molecule, named myo-Inositol trispyrophosphate (ITPP), in blood : the goal of this study is to better understand the ITPP regulation mechanism, iii) the study of Adx/AdR complex, involved in vertebrates steroids biosynthesis : the measurement of stability constants of complexes formed from different Adx variants give the opportunity to better understand the interaction mechanism between these two redox partners during the electron transfer. Electronic Thesis or Dissertation Text fr France PDF https://publication-theses.unistra.fr/public/theses_doctorat/2010/MEME_Aurelie_2010.pdf Université de Strasbourg Strasbourg Même Aurélie 1982-01-01T00:00:00 FR 136932886 http://www.theses.fr/2010STRA6073 2010STRA6073 2010-07-05T00:00:00 Chimie Université de Strasbourg 131056549 Doctorat Docteur es non oui Leize Emmanuelle 121298019 École doctorale Sciences chimiques (Strasbourg ; 1995-....) ED222 156504081 ddc:530