Les ribozymes siamois de Didymuim iridis et Naegleria, une étude d'un intron apparenté aux introns de groupe 1
Langue Anglais
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Auteur : Beckert, Bertrand
Date de soutenance : 15-10-2010

Directeur(s) de thèse : Masquida, Benoît - Nielsen, Henrik Kaare


Établissement de soutenance : UNISTRA - Université de Strasbourg
École doctorale : École doctorale Sciences de la vie et de la santé (Strasbourg ; 2000-....)
 
Discipline : DISC-16
Classification : Sciences de la vie, biologie, biochimie

Mots-clés libres : ARN, Ribozymes
Mots-clés :
  • Ribozymes - Thèses et écrits académiques
  • Introns - Thèses et écrits académiques
  • ARN ribosomiques - Thèses et écrits académiques
  • Endonucléases - Thèses et écrits académiques
Résumé : aL’étude de l’intron Dir956-1, situé dans le gène extra-chromosomique codant pour l’ARNr 18S du myxomycète Didymium iridis a révélé une organisation originale et complexe. En effet, il est constitué d’un intron de groupe I classique (GIR2) dans lequel est inséré dans une région périphérique un gène codant pour une endonucléase mobile (HE). L’originalité de ce système provient de la présence d’un ribozyme (GIR1) situé en amont de cette phase de lecture et dont la structure semble fortement apparentée à celle des introns de groupe I défini par une architecture modulaire. Cependant, GIR1 présente des différences topologiques inhabituelles. En résumé, le cœur catalytique de ce ribozyme se distingue de celui des introns de groupe I bien que le corps de ce ribozyme présente une organisation modulaire comparable à celle des introns de groupe I. Ainsi la question sous-jacente qui se pose est l’existence d’une évolution possible d’un intron de groupe I classique vers un ribozyme de type GIR1. Une autre singularité de ce ribozyme est la réaction qu’il catalyse, qui permet la libération et la maturation en 5’ terminal de l’ARN messager codant pour l’endonucléase mobile. Ce ribozyme libère l’ARNm he de l’intron en catalysant la formation d’un lasso (« lariat ») de trois nucléotides. Ceci n’est pas sans rappeler le lasso formé lors de la première étape de l’épissage des introns de groupe II, mais dans un contexte structural dramatiquement différent. Ces caractéristiques particulières justifient l’intérêt d’étudier le repliement tridimensionnel adopté par le cœur catalytique de ce ribozyme afin de mieux comprendre les bases moléculaires à l’origine de cette activité inhabituelle.
 
Type de contenu : Text
Format : PDF
 
Entrepôt d'origine : Ressource locale
Identifiant : ecrin-ori-47818
Type de ressource : Thèse