Variations autour d'une porphyrine à anse phénanthroline : un site distal dynamique
Langue Français
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Auteur : Vorburger, Pauline
Date de soutenance : 16-03-2012

Directeur(s) de thèse : Weiss, Jean

Président : Douce, Laurent
Rapporteur(s) : Fagès, Frédéric - Boitrel, Bernard

Établissement de soutenance : Strasbourg
Laboratoire : Institut de chimie (Strasbourg ; 2005-....)
École doctorale : École doctorale des Sciences chimiques (Strasbourg ; 1995-....)
 
Discipline : Chimie
Classification : Sciences de la vie, biologie, biochimie

Mots-clés libres : Hémoprotéines, Chimie biomimétique, Cytochrome c oxydase, Porphyrine, Atropoisomère, Fixation de dioxygène, Electrochimie
Mots-clés :
  • Porphyrines
  • Hémoprotéines
  • Cytochromes
Résumé : L’objectif de ce travail est l’obtention de mimes efficaces d’hémoprotéines telles le cytochrome P450, la myoglobine ou la cytochrome c oxydase, grâce à des variations synthétiques autour d’une porphyrine à anse phénanthroline (Porphen). Un nouveau modèle de cytochrome c oxydase a plus particulièrement été analysé ici. Il est préparé par substitution des deux positions meso d’une Zn-Porphen. Des phénomènes dynamiques ont été observés et étudiés par RMN 1H, mettant en évidence la présence d’atropoisomères et la coordination-décoordination de la pyridine proximale sur le zinc. Le remplacement du zinc par du fer a ensuite permis l’étude de la coordination d’un sixième ligand exogène dans un site distal dynamique. L’évolution de la géométrie du complexe a été suivie par spectrophotométrie UV-Visible et RPE. En présence de ligands azotés de type midazoles, il se forme dans tous les cas des complexes [1 récepteur/ 1 substrat]. La forte affinité de notre modèle pour le dioxygène a été montrée à la fois par spectrophotométrie UV-Visible, RMN 1H et par résonance Raman. Que ce soit en UV-Visible ou en RMN, la réversibilité du dioxygène a été montré par son remplacement par du CO. La souplesse de cette nouvelle architecture a été mise en évidence, par l’observation d’une relative flexibilité lors des études par spectroscopie IR de la fixation de CO dans le site distal. Cette adaptabilité est également à l’origine d’un comportement assez surprenant en électrochimie, où la réduction du fer(III) et l’oxydation du cuivre(I) en présence de O2 sont facilitées. En électrocatalyse, la réduction de O2 par ce nouveau modèle de cytochrome c oxydase n’est pas facilitée en terme de potentiel, mais efficace quant à la contribution d’un mécanisme à 4 électrons.
 
Type de contenu : Text
Format : PDF
 
Entrepôt d'origine : STAR : dépôt national des thèses électroniques françaises
Identifiant : 2012STRAF004
Type de ressource : Thèse