Analyse biochimique et structurale des interactions multiples des oncoprotéines E6 produites par les papillomavirus
Langue Français
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Auteur : Ould Babah, Khaled
Date de soutenance : 21-09-2012

Directeur(s) de thèse : Travé, Gilles

Établissement de soutenance : Strasbourg
Laboratoire : Biotechnologie et signalisation cellulaire (Strasbourg)
École doctorale : École doctorale Sciences de la vie et de la santé (Strasbourg ; 2000-....)
 
Discipline : Biophysique et biologie structurale
Classification : Sciences de la vie, biologie, biochimie

Mots-clés libres : Papillomavirus, Oncoprotéines E6, Cancer du col de l’utérus, Cristallographie, Optimisation de production de protéines, Interaction protéique, Protéine E2, Protéine Brd4
Mots-clés :
  • Col de l'utérus - Cancer
  • Cancérogenèse
  • Papillomavirus
  • Interactions protéine-protéine
  • Protéines oncogènes - Dissertations universitaires
Résumé : L’ oncoprotéine E6 - qui joue un rôle crucial dans le processus d’oncogenèse induit par les papillomavirus a longtemps résisté à toute analyse. Depuis 1995 l’équipe Oncoprotéines a concentré ses efforts sur cette problématique. Ce qui a permis la résolution par RMN de la structure du domaine C-terminal de E6 en 2006. C’est dans ce cadre que j’ai commencé ce Doctorat en 2008, avec objectif de continuer la quête de données structurales sur E6 tout en acquérant des informations sur ses modes d’interaction avec ses cibles cellulaires. Les travaux de cette thèse ont permis l’obtention de la structure cristallographique de E6 (HPV16) en complexe avec un peptide de E6AP, en utilisant une approche originale capable de produire des protéines E6 stables et solubles. Cette structure constitue la première information structurale publiée sur des protéines E6 entières, attendue depuis plus de 20 ans par la communauté scientifique. J’ai effectué également durant cette thèse une analyse du système d’interaction de la protéine E6 basée sur une large étude d’interaction entre les protéines E6 (7 types) et 93 peptides porteurs de motif LxxLL.
 
Type de contenu : Text
Format : PDF
 
Entrepôt d'origine : STAR : dépôt national des thèses électroniques françaises
Identifiant : 2012STRAJ098
Type de ressource : Thèse