Caractérisation biochimique et structurale des RNases P et MRP chez la levure Saccharomyces cerevisiae
Langue Français
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Auteur : Batisse (Blachier), Claire
Date de soutenance : 23-01-2013

Directeur(s) de thèse : Giegé, Philippe

Président : Dreyssé, Hugues
Rapporteur(s) : Renaud, Jean-Paul - Séraphin, Bertrand - Charpentier, Bruno - Golinelli, Béatrice
Membre(s) du jury : Haug, Danielle

Établissement de soutenance : Strasbourg
Laboratoire : Institut de biologie moléculaire des plantes (Strasbourg)
École doctorale : École doctorale des Sciences de la vie et de la santé (Strasbourg ; 2000-....)
 
Discipline : Aspects moléculaires et cellulaires de la biologie
Classification : Sciences de la vie, biologie, biochimie

Mots-clés libres : RNase P, RNase MRP, Microscopie électronique, Assemblage modulaire, Maturation ARN
Mots-clés :
  • Épissage (génétique)
  • Cellules eucaryotes
  • Ribonucléases - Structure
  • Microscopie électronique
  • Saccharomyces cerevisiae
Résumé : La RNase P est une endoribonucléase responsable de la maturation de l’extrémité 5’ des ARNt prématures. Holoenzyme très conservée, elle est constituée d’une composante ARN formant le noyau catalytique et d’une composante protéique dont le nombre de sous-unités est variable : une protéine chez les bactéries, 5 chez les archées et d’au moins 9 chez les eucaryotes. Les eucaryotes possèdent également une autre endoribonucléase, la RNase MRP dont la composition est proche de la RNase P tant au niveau ribonucléique que protéique mais avec une spécificité de substrat propre. Dans cette étude, nous proposons une méthode originale et spécifique pour purifier la RNase P et la RNase MRP de S. cerevisiae. Grâce à la microscopie électronique et au traitement d’images, nous avons déterminé la première structure de ces deux holoenzymes à une résolution d’environ 1.5 nm. Ces structures révèlent une architecture modulaire commune où les protéines stabilisent la composante ARN et contribuent à l’édification de cavités et de conduits. Les spécificités structurales sont localisées en des positions stratégiques pour l’identification et la coordination du substrat.
 
Type de contenu : Text
Format : PDF
 
Entrepôt d'origine : STAR : dépôt national des thèses électroniques françaises
Identifiant : 2013STRAJ001
Type de ressource : Thèse