Étude structurale de l’histoneméthyltransférase « CARM1 » et de ses complexes biologiquement significatifs : des structures 3D vers la conception rationnelle de composés à action pharmacologique
Langue Français
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Modalités de diffusion de la thèse :
  • Thèse confidentielle jusqu'au 20/04/2014.
  • AccŽs réservé à l'ensemble de la communauté universitaire jusqu'au 01/05/2014 (communication intranet).
 
Auteur : Mailliot, Justine
Date de soutenance : 19-04-2013

Directeur(s) de thèse : Cavarelli, Jean

Président : Carbon, Philippe
Rapporteur(s) : Bourne, Yves - Mourey, Lionel

Établissement de soutenance : Strasbourg
Laboratoire : Institut de génétique et de biologie moléculaire et cellulaire (Strasbourg)
École doctorale : École doctorale des Sciences de la vie et de la santé (Strasbourg ; 2000-....)
 
Discipline : Aspects moléculaires et cellulaires de la biologie
Classification : Sciences de la vie, biologie, biochimie

Mots-clés libres : CARM1, Coactivator-associated arginine methyltransferase 1, Coactivateurs des récepteurs nucléaires, PRMT, Biologie structurale
Mots-clés :
  • Méthyltransférases
  • Facteurs de transcription
  • Transcription génétique
  • Relations structure-activité
  • Récepteurs cytoplasmiques et nucléaires
Résumé : Les "protéine arginine méthyltransférases" (PRMT) sont impliquées dans de nombreux processus cellulaires : transcription, maturation et transport des ARN, traduction, transduction du signal, réplication et réparation de l'ADN, et apoptose. Différents travaux ont montré que des dérégulations de ces mécanismes impliquant les PRMT peuvent induire certains cancers, faisant de ces enzymes de nouvelles cibles potentielles en chimiothérapie. Il s’avère donc crucial de comprendre le mode d’action des PRMT à l’échelle atomique, à la fois au niveau fondamental et pour le développement de nouveaux médicaments. Les travaux décrits ici s’intéressent à la protéine PRMT4/CARM1 et s’appuient sur des études structurales par bio-cristallographie, pour comprendre les mécanismes de la réaction de méthylation catalysée par CARM1 et découvrir des inhibiteurs spécifiques, mais aussi sur des études en solution, pour caractériser l’interaction entre CARM1 et ses substrats.
 
Type de contenu : Text
Format : PDF
 
Entrepôt d'origine : STAR : dépôt national des thèses électroniques françaises
Identifiant : 2013STRAJ015
Type de ressource : Thèse