Contributions à l'étude de l'architecture et de l'évolution des ribozymes
Langue Anglais
Accéder au document

Ce document est protégé en vertu du Code de la Propriété Intellectuelle.

Modalités de diffusion de la thèse :
  • Thèse confidentielle jusqu'au 13/09/2014.
  • Thèse soumise à l'embargo de l'auteur jusqu'au 13/09/2014 (communication intranet).
 
Auteur : Meyer, Mélanie
Date de soutenance : 13-09-2013

Directeur(s) de thèse : Masquida, Benoît

Établissement de soutenance : Strasbourg
Laboratoire : Génétique moléculaire, génomique et microbiologie (Strasbourg)
École doctorale : École doctorale des Sciences de la vie et de la santé (Strasbourg ; 2000-....)
 
Discipline : Biophysique et biologie structurale
Classification : Sciences de la vie, biologie, biochimie

Mots-clés libres : Ribozymes, Structure ARN, Ribozyme LCrz, GIR1, Réaction de branchement, Cristallographie, SAXS, Twintron
Mots-clés :
  • ARN ribosomiques - Structure
  • Introns
  • Épissage (génétique)
  • Cristallographie
Résumé : Les ARNnc sont impliqués dans la régulation de l’expression des gènes via divers mécanismes. Ils adoptent des structures 3D composées à 70% de pb WC formant des hélices de types A liées entre elles par des jonctions modulaires ayant des caractéristiques géométriques spécifiques. Nous avons identifié un nouveau motif 3D d’ARN apparenté au kturn, le pk-turn. Le pk-turn, situé dans la RNase P bactérienne permet, comme le k-turn, la formation d’un angle de 60° entre les hélices P16 & P17 avec cependant des exigences de séquences et de structure différentes. Le 2nd ribozyme qui a focalisé mon attention est le LCrz observé dans l’intron siamois (GIR2/LCrz) identifié dans le pré-ARNr 18S de la petite sous unité du ribosome eucaryote du myxomycète D. iridis. LCrz catalyse une réaction de branchement, équivalente à la première étape de l’épissage par les introns de groupe II, dans un contexte structural proche des introns du groupe I. Nous avons résolu la structure cristallographique du LCrz à une résolution de 2.5Å révélant un repliement inattendu. Cette structure a été confirmée par des expériences de SAXS. Ce travail nous permet de souligner la relation entre structure et fonction dans l'évolution des ribozymes.
 
Type de contenu : Text
Format : PDF
 
Entrepôt d'origine : STAR : dépôt national des thèses électroniques françaises
Identifiant : 2013STRAJ049
Type de ressource : Thèse