Contributions à l'étude de l'architecture et de l'évolution des ribozymes
Langue Anglais
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Modalités de diffusion de la thèse :
  • Thèse confidentielle jusqu'au 13/09/2014.
  • Thèse soumise à l'embargo de l'auteur jusqu'au 13/09/2014 (communication intranet).
 
Auteur : Meyer, Mélanie
Date de soutenance : 13-09-2013

Directeur(s) de thèse : Masquida, Benoît

Président : Cavarelli, Jean
Rapporteur(s) : Thore, Stéphane - Yoshizawa, Satoko
Membre(s) du jury : Sargueil, Bruno - Westhof, Eric

Établissement de soutenance : Strasbourg
Laboratoire : Génétique moléculaire, génomique et microbiologie (Strasbourg)
École doctorale : École doctorale des Sciences de la vie et de la santé (Strasbourg ; 2000-....)
 
Discipline : Biophysique et biologie structurale
Classification : Sciences de la vie, biologie, biochimie

Mots-clés libres : Ribozymes, Structure ARN, Ribozyme LCrz, GIR1, Réaction de branchement, Cristallographie, SAXS, Twintron
Mots-clés :
  • ARN ribosomiques - Structure
  • Introns
  • Épissage (génétique)
  • Cristallographie
Résumé : Les ARNnc sont impliqués dans la régulation de l’expression des gènes via divers mécanismes. Ils adoptent des structures 3D composées à 70% de pb WC formant des hélices de types A liées entre elles par des jonctions modulaires ayant des caractéristiques géométriques spécifiques. Nous avons identifié un nouveau motif 3D d’ARN apparenté au kturn, le pk-turn. Le pk-turn, situé dans la RNase P bactérienne permet, comme le k-turn, la formation d’un angle de 60° entre les hélices P16 & P17 avec cependant des exigences de séquences et de structure différentes. Le 2nd ribozyme qui a focalisé mon attention est le LCrz observé dans l’intron siamois (GIR2/LCrz) identifié dans le pré-ARNr 18S de la petite sous unité du ribosome eucaryote du myxomycète D. iridis. LCrz catalyse une réaction de branchement, équivalente à la première étape de l’épissage par les introns de groupe II, dans un contexte structural proche des introns du groupe I. Nous avons résolu la structure cristallographique du LCrz à une résolution de 2.5Å révélant un repliement inattendu. Cette structure a été confirmée par des expériences de SAXS. Ce travail nous permet de souligner la relation entre structure et fonction dans l'évolution des ribozymes.
 
Type de contenu : Text
Format : PDF
 
Entrepôt d'origine : STAR : dépôt national des thèses électroniques françaises
Identifiant : 2013STRAJ049
Type de ressource : Thèse