Etude du récepteur humain de la mélatonine MT1 par des approches in vitro : mise au point des conditions de production, de purification et de caractérisation fonctionnelle
Langue Français
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Auteur : Logez, Christel
Date de soutenance : 27-11-2013

Directeur(s) de thèse : Simonin, Frédéric - Wagner, Renaud

Président : Hibert, Marcel
Rapporteur(s) : Jockers, Ralf - Mouillac, Bernard
Membre(s) du jury : Ferry, Gilles

Établissement de soutenance : Strasbourg
Laboratoire : Biotechnologie et signalisation cellulaire (Strasbourg ; 2011-....)
École doctorale : École doctorale des Sciences de la vie et de la santé (Strasbourg ; 2000-....)
 
Discipline : Aspects moléculaires et cellulaires de la biologie
Classification : Sciences de la vie, biologie, biochimie

Mots-clés libres : Récepteurs couplés aux protéines G, Récepteur humain de la mélatonine MT1, Récepteur humain de l’adénosine A2A, Production, Purification, Études in vitro
Mots-clés :
  • Mélatonine - Récepteurs -- Effets des médicaments
  • Récepteurs couplés aux protéines G
  • Rythmes circadiens
  • Régulation génétique
Résumé : Le récepteur humain de la mélatonine MT1 appartient à la famille des récepteurs couplés aux protéines G (RCPG). En raison du rôle majeur qu'il joue dans la régulation du rythme circadien, ce récepteur est impliqué dans les troubles du sommeil et la dépression et présente donc un intérêt thérapeutique important. Afin de progresser vers une meilleure caractérisation structurale et fonctionnelle de ce récepteur, nous avons élaboré une stratégie globale visant à générer les échantillons et méthodes nécessaires pour de telles études. Nous avons ainsi mis au point un ensemble original de conditions de production et de purification permettant d'isoler les récepteurs MT1 sous forme relativement pure, homogène et fonctionnelle. Parallèlement, à partir d'un RCPG de référence, le récepteur de l’adénosine A2A, nous avons mis au point un panel de techniques d’analyses biochimiques et biophysiques qui contribuent à une caractérisation fine des récepteurs purifiés et leur interaction avec des ligands.
 
Type de contenu : Text
Format : PDF
 
Entrepôt d'origine : STAR : dépôt national des thèses électroniques françaises
Identifiant : 2013STRAJ073
Type de ressource : Thèse