Etude du complexe Dom34-Hbs1 ressemblant aux facteurs de terminaison : analyse fonctionnelle de ses rôles dans le contrôle qualité des ARN et dans la stimulation de la traduction par dissociation des ribosomes inactifs
Langue Anglais
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Auteur : Van Den Elzen, Antonia
Date de soutenance : 13-09-2013

Directeur(s) de thèse : Séraphin, Bertrand

Président : Le Hir, Hervé
Rapporteur(s) : Mougin-Schutz, Annie
Membre(s) du jury : Hinnebusch, Alan - Yusupov, Marat

Établissement de soutenance : Strasbourg
Laboratoire : Institut de génétique et de biologie moléculaire et cellulaire (Strasbourg)
École doctorale : École doctorale des Sciences de la vie et de la santé (Strasbourg ; 2000-....)
 
Discipline : Aspects moléculaires et cellulaires de la biologie
Classification : Sciences de la vie, biologie, biochimie

Mots-clés libres : Traduction, Dissociation des ribosomes, Contrôle qualité des RNAs, Dom34, Hbs1, No-go decay, Non-functional rRNA decay
Mots-clés :
  • Traduction génétique
  • ARN messagers
  • Relations structure-activité
  • ARN ribosomique - Dissertations universitaires
Résumé : Après un cycle de la production des protéines, les sous-unités des ribosomes terminés sont dissociés, afin de les rendre disponibles pour de nouveaux cycles de traduction. Si lors de la traduction le ribosome pause, il ne pourra pas terminer la traduction et être recyclé par la voie classique. Un mécanisme de recyclage alternatif a évolué pour dissocier de tels ribosomes arrêtés. Un complexe composé des facteurs Dom34 et Hbs1 induit leur dissociation. Ce complexe est aussi impliqué dans des voies de contrôle qualité qui ciblent des ARN qui causent des arrêts ribosomiques. Dans cette thèse, l'importance de plusieurs sites fonctionnels du complexe Dom34-Hbs1 pour ces voies contrôle qualité des ARNs est étudiée. De plus, la relation entre ces voies et leurs détails sont examiné. Finalement, un nouveau rôle de Dom34-Hbs1, en dissociant des ribosomes inactifs ce qui rend leurs sous-unités disponibles pour de nouveaux cycles de la traduction, est décrit.
 
Type de contenu : Text
Format : PDF
 
Entrepôt d'origine : STAR : dépôt national des thèses électroniques françaises
Identifiant : 2013STRAJ110
Type de ressource : Thèse