Caractérisation de l'interaction entre Gag(NCp7) et la protéine cellulaire RPL7 : aspects moléculaire et fonctionnel
Langue Français
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Modalités de diffusion de la thèse :
  • Thèse soumise à l'embargo de l'auteur jusqu'au 01/04/2015 (communication intranet).
 
Auteur : El Mekdad, Hala
Date de soutenance : 11-04-2014

Directeur(s) de thèse : Rocquigny, Hugues de

Établissement de soutenance : Strasbourg
Laboratoire : Laboratoire de biophotonique et pharmacologie (Strasbourg)
École doctorale : École doctorale des Sciences de la vie et de la santé (Strasbourg ; 2000-....)
 
Discipline : Aspects moléculaires et cellulaires de la biologie
Classification : Sciences de la vie, biologie, biochimie, Médecine et santé

Mots-clés libres : VIH-1, RPL7, Encapsidation, Gag, ARN génomique, Traduction, Interaction
Mots-clés :
  • ARN viral
  • Virus à ARN
  • VIH (virus)
  • Traduction génétique
  • Protéines -- Modifications posttraductionnelles
  • Assemblage viral - Dissertations universitaires
Résumé : Mon travail de thèse a été basé sur la caractérisation de l'interaction entre Gag (NCp7) et la RPL7 en milieu cellulaire et in vitro ainsi sur son rôle fonctionnel dans le cycle viral. La polyprotéine Gag du VIH-1 orchestre l’assemblage de la particule virale, en favorisant l’encapsidation de l'ARN génomique viral par son domaine NCp7, et en recrutant des protéines virales et cellulaires. Notre hypothèse est de savoir, si Gag peut contrôler sa propre synthèse et par conséquence la transition entre traduction et encapsidation de l'ARN génomique dans les particules naissantes. Nous avons étudié les protéines cellulaires, identifiées par double hybride, qui peuvent interagir avec Gag et NCp7. La RPL7 humaine est l'une de ces protéines de la grande sous-unité 60S ribosomique. Elle se compose de 248 acides aminés et a la capacité d'inhiber la traduction. Cette fonction peut expliquer le «switch» entre la traduction et de l'encapsidation de l'ARN génomique. Les résultats ont montré que Gag était capable d'interagir avec d'autres protéines que la RPL7 de la sous-unité 60S, par son domaine NCp7.
 
Type de contenu : Text
Format : PDF
 
Entrepôt d'origine : STAR : dépôt national des thèses électroniques françaises
Identifiant : 2014STRAJ054
Type de ressource : Thèse