Développements en spectrométrie de masse pour l’étude des complexes biologiques
Langue Français
Accéder à la thèse :

Ce document est protégé en vertu du Code de la Propriété Intellectuelle.

 
Auteur : Nguyen Huynh, Nha Thi
Date de soutenance : 12-10-2015

Directeur(s) de thèse : Leize-Wagner, Emmanuelle

Président : Dejaegere, Annick
Rapporteur(s) : Redeker, Virginie - Laprévote, Olivier

Établissement de soutenance : Strasbourg
Laboratoire : Chimie de la matière complexe (Strasbourg)
École doctorale : École doctorale des Sciences chimiques (Strasbourg ; 1995-....)
 
Discipline : Chimie analytique
Classification : Chimie, minéralogie, cristallographie, Sciences de la vie, biologie, biochimie

Mots-clés libres : Spectrométrie de masse, Pontage chimique, Complexes biologiques non-covalents, Étude dynamique, Interaction protéine-protéine, Interaction protéine-ADN, Interaction protéine-ligand
Mots-clés :
  • Composés complexes
  • Spectrométrie de masse
  • Dimérisation
  • Ionisation
  • Interactions ADN-protéine
  • Interactions protéine-protéine
Résumé : L’élucidation des interactions non-covalentes des complexes biologiques revêt d’une importance majeure dans la compréhension du fonctionnement cellulaire. L’objectif de ce travail de thèse est d’approfondir les développements de la spectrométrie de masse (MS) pour l’étude de ces complexes, que ce soit par MALDI-MS (la désorption-ionisation laser assistée par matrice) ou par ESI-MS (l’ionisation électrospray). Ce travail s’est articulé autour de trois axes : i) étude de la stœchiométrie et de la topologie du complexe SAGA HAT (Spt-Ada-Gcn5 Acétyltransferase, module Histone Acétyl Transferase) par pontage chimique couplé à la MS ; ii) suivi de la dimérisation des complexes formés par RAR-RXR (récepteur de l’acide rétinoïque - récepteur X des rétinoïdes) avec différents ADNs ; iii) mesure de la constante de dissociation des complexes RXR-ligand. Les méthodologies développées ont permis de repousser le potentiel de la MS et d’obtenir des informations structurales des complexes biologiques.
 
Type de contenu : Text
Format : PDF
 
Entrepôt d'origine : STAR : dépôt national des thèses électroniques françaises
Identifiant : 2015STRAF045
Type de ressource : Thèse