Ligation chimique native réversible pour la conception de peptides covalents dynamiques
Langue Anglais
Accéder au document

Ce document est protégé en vertu du Code de la Propriété Intellectuelle.

Modalités de diffusion de la thèse :
  • Thèse confidentielle jusqu'au 01/01/2018.
  • Thèse soumise à l'embargo de l'auteur jusqu'au 01/01/2018 (communication intranet).
 
Auteur : Garavini, Valentina
Date de soutenance : 28-09-2015

Directeur(s) de thèse : Giuseppone, Nicolas

Établissement de soutenance : Strasbourg
Laboratoire : Institut Charles Sadron (Strasbourg ; 1985-....)
École doctorale : École doctorale des Sciences chimiques (Strasbourg ; 1995-....)
 
Discipline : Chimie
Classification : Chimie, minéralogie, cristallographie

Mots-clés libres : Peptides, Chimie combinatoire dynamique, Liaison réversible, Ligation chimique native
Mots-clés :
  • Lipides
  • Réactions chimiques
  • Liaisons covalentes
  • Glycopeptides
  • Chimie combinatoire
Résumé : Utiliser la liaison peptidique dans des systèmes dynamiques covalents est très difficile en raison de sa stabilité intrinsèque. Dans ce travail, une nouvelle méthodologie pour échanger fragments peptidiques dans des conditions biocompatibles est décrite. Légères modifications du groupe amine d'un résidu de cystéine en peptides modèle permettent l'activation spécifique de cette jonction peptidique pour des réactions d'échange covalent. Grâce à un mécanisme de ligation chimique native réversible, fragments peptidiques sont échangés en solution aqueuse à pH physiologique et en présence de dithiothréitol (DTT), avec des demi-temps d'équilibration de 2 à 10 heures. Différentes possibles applications biologiques de cette nouvelle réaction réversible à peptides et glycopeptides sont aussi proposées.
 
Type de contenu : Text
Format : PDF
 
Entrepôt d'origine : STAR : dépôt national des thèses électroniques françaises
Identifiant : 2015STRAF053
Type de ressource : Thèse