Etude du mécanisme d'hyperméthylation de la coiffe des ARNm de sélénoprotéines et impact sur leur traduction
Langue Français
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Modalités de diffusion de la thèse :
  • Thèse confidentielle jusqu'au 30/09/2017.
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Auteur : Gribling-Burrer, Anne-Sophie
Date de soutenance : 25-09-2015

Directeur(s) de thèse : Allmang-Cura, Christine

Président : Romby, Pascale
Rapporteur(s) : Bordonné, Rémy - Namy, Olivier
Membre(s) du jury : Massenet, Séverine

Établissement de soutenance : Strasbourg
Laboratoire : Architecture et réactivité de l'ARN (Strasbourg ; 1992-....)
École doctorale : École doctorale des Sciences de la vie et de la santé (Strasbourg ; 2000-....)
 
Discipline : Aspects moléculaires et cellulaires de la biologie
Classification : Sciences de la vie, biologie, biochimie

Mots-clés libres : Traduction des sélénoprotéines, Recodage, Assemblage de RNP, Coiffe m32,2,7G
Mots-clés :
  • Interactions ARN-protéine
  • ARN messagers
  • Traduction génétique
  • Méthylation
  • Sélénoprotéines - Dissertations universitaires
Résumé : La synthèse des sélénoprotéines fait appel à un mécanisme de recodage traductionnel d’un codon UGASec. Chez les mammifères, ce processus est conditionné par le recrutement de facteurs spécialisés dans la région 3’UTR des ARNm de sélénoprotéines, au niveau d’une tige-boucle appelée SECIS. Lors de ma thèse, nous avons montré que certains ARNm de sélénoprotéines possèdent une coiffe hyperméthylée m32,2,7G à leur extrémité 5’, à la manière d’ARN non-codants, et ne sont pas reconnus efficacement par le facteur canonique d’initiation de la traduction eIF4E. Nous avons déterminé le mécanisme de biogenèse de cette coiffe qui fait appel à la Triméthyl-guanosine synthase, et avons montré que les ARNm de sélénoprotéines coiffés m32,2,7G sont traduits in vivo. Par ailleurs, nos résultats indiquent que l’initiation de la traduction des ARNm de sélénoprotéines suit un mécanisme atypique qui ferait intervenir des éléments structuraux de l’ARNm, la région 3’UTR et une GTPase encore inconnue.
 
Type de contenu : Text
Format : PDF
 
Entrepôt d'origine : STAR : dépôt national des thèses électroniques françaises
Identifiant : 2015STRAJ051
Type de ressource : Thèse