Interactions et stabilité des protéines étudiées par spectroscopies infrarouge et Raman
Langue Français
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Auteur : Khalil, Mireille
Date de soutenance : 26-01-2016

Directeur(s) de thèse : Hellwig, Petra

Président : Lecomte, Sophie
Rapporteur(s) : Lecomte, Sophie - Grauby-Heywang, Christine

Établissement de soutenance : Strasbourg
Laboratoire : Chimie de la matière complexe (Strasbourg)
École doctorale : École doctorale des Sciences chimiques (Strasbourg ; 1995-....)
 
Discipline : Chimie
Classification : Sciences de la vie, biologie, biochimie

Mots-clés libres : Spectroscopie Raman et infrarouge, Cryostat, Structure secondaire, Interaction, Protéine
Mots-clés :
  • Protéines
  • Hémocyanine
  • Interactions protéine-protéine
  • Spectroscopie Raman
  • Spectroscopie infrarouge
Résumé : Ce travail de thèse est porté sur l’étude des interactions protéines-protéines, protéines-peptides ainsi que la stabilité des protéines en faisant appel à la spectroscopie Raman et infrarouge. Dans la première partie, nous nous sommes focalisés sur l’étude de l’interaction entre les différentes protéines d’adrénodoxine et d’adrénodoxine réductase afin d’apporter de nouvelles données pour compléter la compréhension du mécanisme d’échange électronique. Le deuxième objectif à atteindre dans le cadre de ce travail est de suivre les changements conformationnels au niveau de la structure secondaire et tertiaire qui se produisent en présence et en absence des peptides lors de la formation des complexes. Enfin, la dernière partie est dédiée dans un premier temps à une étude comparative de la stabilité des hémocyanines de Limulus polyphemus et Eurypelma californicum issue de deux organismes ayant des conditions de vie différentes en suivant l’effet de la température (294-20 K) et du pH sur la structure secondaire des protéines. Dans un deuxième temps l’étude porte sur l’influence de la teneur en oxygène sur la structure secondaire et sur le site actif des hemocyanines de Limulus polyphemus, Eurypelma californicum et Astacus leptodactylus.
 
Type de contenu : Text
Format : PDF
 
Entrepôt d'origine : STAR : dépôt national des thèses électroniques françaises
Identifiant : 2016STRAF011
Type de ressource : Thèse