Détermination du mode d'action et des substrats de RNases P protéiques chez Arabidopsis thaliana
Langue Français
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Auteur : Schelcher, Cédric
Date de soutenance : 18-09-2017

Directeur(s) de thèse : Giegé, Philippe

Président : Duchêne, Anne-Marie
Rapporteur(s) : Mireau, Hakim - Mayer, Claudine

Établissement de soutenance : Strasbourg
Laboratoire : Institut de biologie moléculaire des plantes (Strasbourg)
École doctorale : École doctorale des Sciences de la vie et de la santé (Strasbourg ; 2000-....)
 
Discipline : Aspects moléculaires et cellulaires de la biologie
Classification : Sciences de la vie, biologie, biochimie, Plantes. Botanique

Mots-clés libres : RNase P, ARNt, Maturation de l’ARN, Biophysique, Interactions protéines-ARN, PPR, Plantes
Mots-clés :
  • Ribonucléases - Mécanisme d'action
  • Interactions ARN-protéine
  • Plantes -- Génétique moléculaire
  • ARN de transfert
  • Arabidopsis thaliana
  • Ribonuclease P - Dissertations universitaires
Résumé : L’activité RNase P est l'activité essentielle qui élimine les séquences 5' supplémentaires des précurseurs d'ARN de transfert. "PRORP" (PROteinaceous RNase P) définit une nouvelle catégorie de RNase P uniquement protéique. Avant la caractérisation de PRORP, on pensait que les enzymes RNase P étaient universellement conservées sous forme de ribonucléoprotéines (RNP). La caractérisation de PRORP a révélé une enzyme avec deux domaines principaux, un domaine N-terminal contenant plusieurs motifs PPR et un domaine NYN C-terminal portant l’activité catalytique. Nous avons utilisé une combinaison d'approches biochimiques et biophysiques pour caractériser le complexe PRORP / ARNt. La structure du complexe en solution a été déterminée par diffusion des rayons X aux petits angles (SAXS) et les Kd des interactions de différents mutants de PRORP avec l’ARNt ont été déterminées par ultracentrifugation analytique. Notre analyse révèle un cas intéressant d'évolution convergente. Il suggère que PRORP a développé un processus de reconnaissance de l'ARN similaire à celui des RNase P RNP. Par ailleurs, nous avons mis en place une approche de co-immunoprécipitation de PRORP avec l’ARN afin de définir le spectre de substrats des RNase P protéiques.
 
Type de contenu : Text
Format : PDF
 
Entrepôt d'origine : STAR : dépôt national des thèses électroniques françaises
Identifiant : 2017STRAJ044
Type de ressource : Thèse