Bibliothèque de peptides dynamiques fondés sur la ligation chimique native réversible
Langue Anglais
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Modalités de diffusion de la thèse :
  • Thèse confidentielle jusqu'au 01/10/2021.
  • Thèse soumise à l'embargo de l'auteur : embargo illimité (communication intranet).
 
Auteur : Rete, Cristian-Victor
Date de soutenance : 28-09-2018

Directeur(s) de thèse : Giuseppone, Nicolas

Établissement de soutenance : Strasbourg
Laboratoire : Institut Charles Sadron (Strasbourg ; 1985-....)
École doctorale : École doctorale des Sciences chimiques (Strasbourg ; 1995-....)
 
Discipline : Chimie
Classification : Sciences de la vie, biologie, biochimie

Mots-clés libres : Anticorps, Peptide, Biochimie, Supramoleculaire, Dynamique, Methodologie, Découvertes du médicament
Mots-clés :
  • Peptides
  • Liaisons covalentes
  • Intéines
  • Médicaments -- Conception
Résumé : La possibilité d'utiliser une nouvelle méthodologie pour l'échange de liaisons peptidiques dans des conditions aérobiques et biocompatibles a été étudiée. Nous décrivons l'optimisation de la ligation chimique native combinatoire dynamique (dynNCL) au niveau d'un résidu N-méthylcystéine en utilisant des peptides modèles. Nous employons en outre cette méthode optimisée pour le criblage de bibliothèques de peptides combinatoires dynamiques en présence et en l'absence d'un gabarit de type anticorps. L'effet que l'incorporation d'une jonction dynamique au sein de ligands non-anticorps a sur l'affinité a également été étudié. Nous proposons que dynNCL peut être utilisé pour la conception d'une nouvelle classe de séquences pouvant potentiellement conduire au premier exemple d'épissage de protéines artificielles.
 
Type de contenu : Text
Format : PDF
 
Entrepôt d'origine : STAR : dépôt national des thèses électroniques françaises
Identifiant : 2018STRAF032
Type de ressource : Thèse