Identification et caractérisation de la protéine MOSPD2, un bâtisseur de sites de contact membranaire impliquant le réticulum endoplasmique
Langue Français
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Modalités de diffusion de la thèse :
  • Thèse confidentielle jusqu'au 30/09/2022.
 
Auteur : Di Mattia, Thomas
Date de soutenance : 04-09-2019

Directeur(s) de thèse : Alpy, Fabien

Établissement de soutenance : Strasbourg
Laboratoire : Institut de génétique et de biologie moléculaire et cellulaire (Strasbourg)
École doctorale : École doctorale Sciences de la vie et de la santé (Strasbourg ; 2000-....)
 
Discipline : Aspects moléculaires et cellulaires de la biologie
Classification : Sciences de la vie, biologie, biochimie

Mots-clés libres : Réticulum endoplasmique, Site de contact membranaire, Protéines VAPs
Mots-clés :
  • Organites végétaux
  • Réticulum endoplasmique
  • Protéines membranaires
Résumé : Les sites de contact membranaire (SCM) sont des régions subcellulaires où deux organites sont physiquement connectés. Ces micro-domaines, moléculairement définis par des interactions protéine-protéine et/ou protéine-membrane, sont impliqués dans la dynamique des organites et la communication inter-organites. Le champ disciplinaire des SCM s’enrichit constamment grâce à la découverte de nouveaux acteurs moléculaires impliqués dans l'attachement des organites entre eux. Dans ce contexte de recherche, nous avons identifié un nouvel acteur impliqué dans la formation de SCM, appelé MOSPD2 (motile sperm domain-containing protein 2). Cette protéine est ancrée dans la membrane du réticulum endoplasmique (RE) ; elle peut interagir grâce à son domaine MSP avec d’autres protéines (associées à d’autres organites cellulaires) dont la caractéristique commune est de posséder un court motif protéique nommé FFAT. Par ces interactions, MOSPD2 permet l’établissement de SCM entre le RE et les endosomes, les mitochondries et l’appareil de Golgi. Ces résultats montrent une nouvelle façon de piéger des organites dans le grand filet cytoplasmique qu’est le RE.
 
Type de contenu : Text
Format : PDF
 
Entrepôt d'origine : STAR : dépôt national des thèses électroniques françaises
Identifiant : 2019STRAJ043
Type de ressource : Thèse