Recherches structurales et fonctionnelles sur les peptides riches en histidine présentant des activités élevées antimicrobienne, de transfection et de transduction lentivirale.
Langue Anglais
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Auteur : Lointier, Morane
Date de soutenance : 11-12-2020

Directeur(s) de thèse : Bechinger, Burkhard

Établissement de soutenance : Strasbourg
Laboratoire : Institut de chimie (Strasbourg ; 2005-....)
École doctorale : École doctorale Sciences chimiques (Strasbourg ; 1995-....)
 
Discipline : Chimie - Biologie
Classification : Sciences de la vie, biologie, biochimie

Mots-clés libres : Hélice amphipathique, Peptide antimicrobien, Peptide pénétrant des cellules, Angle hydrophile, Activité antibactérienne, Transduction lentivirale, Transfection, Fibres, Assemblage supramoléculaire
Mots-clés :
  • Chimie organique
  • Peptides amphiphiles
  • Peptides
Résumé : La famille LAH4 comprend des dérivés de ce peptide, cationiques et capables de se structurer en hélice α amphipathique en fonction du pH de l’environnement. Ils interagissent et perturbent les membranes, sont utilisées pour diverses applications biologiques : antimicrobiennes, de transfection et de transduction. Le travail de cette thèse a pour but de comprendre la relation entre la similitude des séquences et la variété des activités biologiques. Il s’articule en trois parties : tout d’abord, l’étude de l’effet de la modification de la séquence sur deux séries « LAH4-An » et « LAH4-Ln » basées sur le changement de l’angle hydrophile ; puis l’étude des conditions de fibrillation de LAH4-A4, LAH4-L1 et LAH4 afin de mieux comprendre leurs auto-assemblages puisque la formation de fibres s’est montrée important pour la transduction. Et enfin, la détermination de la structure des fibres de LAH4-A4 puisqu’elle est essentielle pour comprendre leurs mécanismes d’action.
 
Type de contenu : Text
Format : PDF
 
Entrepôt d'origine : STAR : dépôt national des thèses électroniques françaises
Identifiant : 2020STRAF025
Type de ressource : Thèse