Quantification des affinités PBM/PDZ et de leurs sites modulateurs par des approches expérimentales et informatiques à haut débit
Langue Anglais
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Auteur : Jané Palli, Pau
Date de soutenance : 07-10-2020

Directeur(s) de thèse : Travé, Gilles - Nominé, Yves

Président : Thompson, Julie
Rapporteur(s) : Ivarsson, Ylva - Luck, Katja
Membre(s) du jury : Travé, Gilles - Nominé, Yves - Thompson, Julie - Ivarsson, Ylva - Luck, Katja - Gibson, Toby

Établissement de soutenance : Strasbourg
Laboratoire : Institut de génétique et de biologie moléculaire et cellulaire (Strasbourg)
École doctorale : École doctorale des Sciences de la vie et de la santé (Strasbourg ; 2000-....)
 
Discipline : Bioinformatique
Classification : Sciences de la vie, biologie, biochimie

Mots-clés libres : PDZ, Interaction domaine-motif, Modifications post-traductionnelles, Analyse quantitative d’interactomes
Mots-clés :
  • Bioinformatique
  • Protéines -- Modifications posttraductionnelles
  • Dynamique moléculaire
  • Affinité chimique
  • Domaines PDZ - Dissertation universitaire
  • Protéine basique majeure de l'éosinophile - Dissertation universitaire
Résumé : Ce travail a porté sur les domaines PDZ, une famille de domaines globulaires reconnaissant des motifs de liaison aux PDZ (appelés PBM, pour ‘PDZ-Binding Motifs’) généralement situés à l'extrémité C-terminale de leurs protéines partenaires. Les réseaux domaines-motifs sont souvent modulés par des modifications post-traductionnelles réversibles (PTM). Nous avons utilisé des PBM synthétiques simulant différentes conditions: motifs sauvages de diverses longueurs, acétylés, phosphorylés ou portant des mutations ‘imitant’ les PTM. Ces peptides ont été utilisés pour des études d'interaction à l'aide du test ‘Hold-Up’, un test développé à l'origine dans notre laboratoire. Nous avons évalué l'impact de diverses modifications des complexes PBM/PDZ, qui conduisent à un changement global de leur capacité de liaison du PDZ. Ces résultats fournissent des informations quantitatives sur l'effet biologique que de telles modifications pourraient avoir dans le contexte des protéines entières.
 
Type de contenu : Text
Format : PDF
 
Entrepôt d'origine : STAR : dépôt national des thèses électroniques françaises
Identifiant : 2020STRAJ051
Type de ressource : Thèse