Développement d'assemblages peptidiques contrôlés pour des applications catalytiques et anti-bactériennes
Langue Français
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Modalités de diffusion de la thèse :
  • Thèse soumise à l'embargo de l'auteur jusqu'au 21/10/2023 (communication intranet).
 
Auteur : Galler, Thibaut
Date de soutenance : 21-10-2022

Directeur(s) de thèse : Faller, Peter

Président : Boulmedais, Fouzia
Rapporteur(s) : Iranzo, Olga - Delsuc, Nicolas

Établissement de soutenance : Strasbourg
Laboratoire : Institut de chimie (Strasbourg ; 2005-....)
École doctorale : École doctorale des Sciences chimiques (Strasbourg ; 1995-....)
 
Discipline : Chimie
Classification : Chimie, minéralogie, cristallographie

Mots-clés libres : LPMO, Métalloenzymes, Histidine brace, Conception minimaliste de protéines, Peptides, Autoassemblage, Cuivre, Peptide antimicrobien, Relargage contrôlé, Sidérophore, Fer, Gallium, Pseudomonas aeruginosa
Mots-clés :
  • Métalloenzymes
  • Histidine
  • Peptides
  • Autoassemblage
  • Cuivre
  • Sidérophores
  • Fer
  • Gallium
  • Pseudomonas aeruginosa
Résumé : Cette thèse est composée de deux projets de développement d’assemblages peptidiques contrôlés, l’un pour la catalyse, l’autre à visée antibactérienne.Le premier projet traite du développement d’un hétéroassemblage de peptides courts avec des ions CuII pour la formation contrôlée de mimes de métalloenzymes (ici LPMO). Deux séquences complémentaires ont été utilisées comme support et ils ont été fonctionnalisés afin de former le site de coordination après l’autoassemblage des peptides. Cet objet a été caractérisé par différentes techniques telles que la RPE, l’IR et la MET. Le second projet est le développement d’assemblages peptidiques maintenus par du FeIII ou du GaIII. Cet assemblage est composé d’un peptide antimicrobien, fonctionnalisé avec des ligands affins pour le FeIII (ou le GaIII) afin de relier tous les peptides entre eux et produire un polymère de coordination. Cette structure a été caractérisée par spectrophotométrie et des tests de MIC100.
 
Type de contenu : Text
Format : PDF
 
Entrepôt d'origine : STAR : dépôt national des thèses électroniques françaises
Identifiant : 2022STRAF041
Type de ressource : Thèse