Conception de peptides de novo s’autoassemblant en hélices β gauche
Langue Français
Accéder au document

Ce document est protégé en vertu du Code de la Propriété Intellectuelle.

 
Auteur : Naudé, Maxime
Date de soutenance : 28-10-2022

Directeur(s) de thèse : Faller, Peter

Président : Ménard-Moyon, Cécilia
Rapporteur(s) : Forge, Vincent - Sénèque, Olivier
Membre(s) du jury : Paternostre, Marie-Thérèse - Ghattas, Wadih

Établissement de soutenance : Strasbourg
Laboratoire : Institut de chimie (Strasbourg ; 2005-....)
École doctorale : École doctorale des Sciences chimiques (Strasbourg ; 1995-....)
 
Discipline : Chimie
Classification : Chimie, minéralogie, cristallographie

Mots-clés libres : Conception rationnelle, Métalloenzymes artificielles, Peptides, Autoassemblages, Fibres, Cristaux
Mots-clés :
  • Conception rationalisée
  • Métalloenzymes artificielles
  • Peptides
  • Autoassemblage
  • Fibres
  • Cristaux
Résumé : Les métalloenzymes artificielles représentent une option viable pour concevoir des catalyseurs combinant les avantages de la catalyse homogène et enzymatique afin de remplacer les catalyseurs utilisés de nos jours, souvent à base de métaux rares et issus de la pétrochimie. Pour se faire, une des manières est de concevoir rationnellement de petites unités peptidiques, appelées briques, s’autoassemblant pour former des fibres stables et robustes. Un des repliements identifiés pour cette application est l’hélice β gauche de type I (LβH)(e.g. plusieurs exemples avec des métaux). Cette thèse présente l'analyse de séquences naturelles contenant des LβHs mettant en évidence les résidus importants pour le repliement. Ensuite, à partir de cette analyse, des peptides formant des fibres très susceptibles de se replier en LβΗs ont été conçus et analysés par spectroscopies IR et CD, fluorescence, TEM, modélisation... tout étant en accord avec le repliement attendu. Nous nous sommes également intéressés à la conception d’un motif minimal pouvant permettre la formation de mimes de LβHs étudiés par DRX. Malheureusement, les structures ne sont pas en accord avec le repliement attendu.
 
Type de contenu : Text
Format : PDF
 
Entrepôt d'origine : STAR : dépôt national des thèses électroniques françaises
Identifiant : 2022STRAF065
Type de ressource : Thèse