Identification des propriétés phylogénétiques spécifiques des intégrases M et O du VIH-1
Langue Anglais
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Auteur : Toccafondi, Elenia
Date de soutenance : 30-09-2022

Directeur(s) de thèse : Negroni, Matteo

Président : Dimitrova, Maria
Rapporteur(s) : Etienne, Lucie - Parissi, Vincent

Établissement de soutenance : Strasbourg
Laboratoire : Architecture et réactivité de l'ARN (Strasbourg ; 1992-....)
École doctorale : École doctorale des Sciences de la vie et de la santé (Strasbourg ; 2000-....)
 
Discipline : Aspects moléculaires et cellulaires de la biologie
Classification : Sciences de la vie, biologie, biochimie

Mots-clés libres : Intégrase, Intégration, VIH-1, Groupe M, Groupe O, Protéine multifonctionnelle, Évolution, SIV
Mots-clés :
  • Intégrase du VIH
  • Protéines virales
  • Phylogénie
Résumé : Les transmissions de virus simiens à l'homme ont donné naissance aux différents groupes de VIH-1. Nous avons récemment identifié un motif fonctionnel (CLA), dans le domaine C-terminal de l'intégrase, essentiel pour l'intégration dans le groupe M. Ici, nous avons constaté que le motif est dispensable pour les isolats du groupe O, en raison de la présence, dans leur domaine N-terminal d'un autre motif spécifique, NOG, qui est mutuellement interchangeable avec le motif CLA. Alors que le motif NOG est déjà hautement conservé chez les ancêtres simiens du groupe O, SIVgor, chez SIVcpzPtt, l'ancêtre du VIH-1 M, aucun consensus pour le motif CLA n'est trouvé, suggérant que le motif a été sélectionné après transmission à l'homme. La caractérisation fonctionnelle des intégrases contenant le motif NOG retrace les voies mécanistes suivies par ces deux virus pour assurer une intégration efficace, améliorant notre compréhension de l'évolution des virus et de leurs protéines multifonctionnelles dans les infections humaines.
 
Type de contenu : Text
Format : PDF
 
Entrepôt d'origine : STAR : dépôt national des thèses électroniques françaises
Identifiant : 2022STRAJ062
Type de ressource : Thèse