Dynamique conformationnelle du module ATPase de la Cohésine humaine
Langue Français
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Auteur : Landwerlin, Pauline
Date de soutenance : 20-10-2022

Directeur(s) de thèse : Romier, Christophe

Président : Dantzer, Françoise
Rapporteur(s) : Petosa, Carlo - Bernard, Pascal
Membre(s) du jury : Lengronne, Armelle

Établissement de soutenance : Strasbourg
Laboratoire : Institut de génétique et de biologie moléculaire et cellulaire (Strasbourg)
École doctorale : École doctorale des Sciences de la vie et de la santé (Strasbourg ; 2000-....)
 
Discipline : Sciences de la vie et de la santé
Classification : Sciences de la vie, biologie, biochimie

Mots-clés libres : Organisation du génome, Chromatine, Complexes SMC, Cohésine, Activité ATPase, Porte de sortie de l'ADN, Réarrangements structuraux
Mots-clés :
  • ATPases
  • Cohésine
  • Cellules eucaryotes
  • Génome
Résumé : La Cohésine, complexe à 4 sous-unités (SMC1A, SMC3, RAD21, STAG1/2), est un effecteur majeur de l’organisation 3D du génome eucaryote. Il participe à de nombreuses transactions avec l'ADN (cohésion des chromatides sœurs, réparation de l'ADN, régulation de la transcription et organisation 3D du génome). La Cohésine possède une activité ATPase essentielle à sa dynamique et à ses fonctions et qui est portée par SMC1A et SMC3. Ces protéines forment un hétérodimère en présence d’ATP (module ATPase). Le rôle de l’activité ATPase de la Cohésine sur sa dynamique et ses mécanismes moléculaires est peu compris. Au cours de ma thèse j’ai caractérisé les interactions entre SMC1A, SMC3 et RAD21 par des méthodes biophysiques, biochimiques et structurales. J’ai obtenu une structure cryo-EM à 4 Å du module ATPase. Je me suis également intéressée à la 4e sous-unité de la Cohésine STAG1/2 et son influence sur le module ATPase. Mes travaux de thèse révèlent des informations novatrices sur les mécanismes impliqués dans l’activité ATPase de la Cohésine, notamment au niveau de la porte de sortie de l’ADN, permettant ainsi une meilleure compréhension de sa dynamique et de ses fonctions.
 
Type de contenu : Text
Format : PDF
 
Entrepôt d'origine : STAR : dépôt national des thèses électroniques françaises
Identifiant : 2022STRAJ096
Type de ressource : Thèse