Etudes biophysiques et structurales de peptides bioactifs dérivés de la famille des piscinides dans des modèles de membrane anionique
Langue Anglais
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Auteur : Rodrigues de souza, Kelton
Date de soutenance : 01-12-2023

Directeur(s) de thèse : Bechinger, Burkhard - Verly, Rodrigo Moreira

Président : Landon, Céline
Rapporteur(s) : Landon, Céline - Kuhn, Andreas

Établissement de soutenance : Strasbourg
Laboratoire : Institut de chimie (Strasbourg ; 2005-....)
École doctorale : École doctorale des Sciences chimiques (Strasbourg ; 1995-....)
 
Discipline : Chimie
Classification : Chimie, minéralogie, cristallographie

Mots-clés libres : Peptide antimicrobien, Membrane lipidique, Interaction peptide-membrane, RMN du liquide, RMN du solide, Calorimétrie de titrage isotherme
Mots-clés :
  • Peptides antimicrobiens
  • Lipides des membranes
  • Résonance magnétique nucléaire
  • Calorimétrie
Résumé : Les peptides antimicrobiens sont prometteurs pour la conception de nouveaux médicaments antibactériens en raison de leur faible tendance au développement de résistance et de leur capacité à éliminer les bactéries multirésistantes. Nos investigations visent à étudier les mécanismes d'action des nouveaux peptides des ecPis-4s et ecPis-2s. De plus, nous avons proposé d'étudier la forme épimérique de l'ecPis-2s, puisqu'il a été rapporté qu'un peptide antimicrobien naturel contenant des résidus D- avait de larges activités antimicrobiennes. Les résultats obtenus indiquent que les ecPis-4s adoptent une conformation hélicoïdale amphipathique bien définie, orientée parallèlement à la surface de la bicouche phospholipidique, avec une forte affinité pour les membranes anioniques et une activité lytique dépendante de la concentration. En ce qui concerne les peptides épimères, nos résultats montrent que l'épimère D-ecPis-2s exerce un effet plus remarquable sur la stabilité de la membrane. La configuration des acides aminés D- semble donner à la structure peptidique un caractère amphipathique plus important comparé au peptide naturel L-ecPis-2s.
 
Type de contenu : Text
Format : PDF
 
Entrepôt d'origine : STAR : dépôt national des thèses électroniques françaises
Identifiant : 2023STRAF085
Type de ressource : Thèse