Études structurales et fonctionnelles du «ribosome silencing factor RsfS» de la bactérie pathogène Staphylococcus aureus
Langue Anglais
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Auteur : Fatkhullin, Bulat
Date de soutenance : 03-07-2023

Directeur(s) de thèse : Yusupov, Marat

Établissement de soutenance : Strasbourg
Laboratoire : Institut de génétique et de biologie moléculaire et cellulaire (Strasbourg)
École doctorale : École doctorale Sciences de la vie et de la santé (Strasbourg ; 2000-....)
 
Discipline : Biophysique et biologie structurale
Classification : Sciences de la vie, biologie, biochimie

Mots-clés libres : RsfS, Ribosome, S. aureus, 50S, Hibernation
Mots-clés :
  • Infections à staphylocoque doré
  • Agents anti-infectieux
  • Staphylocoque doré - Résistance aux antibiotiques
Résumé : Actuellement, en raison de l'utilisation active et parfois incontrôlée des antibiotiques, le nombre de souches de S. aureus présentant une résistance élevée aux médicaments antibactériens augmente chaque année. Les cellules persistantes jouent un rôle important dans ce processus. Même en l'absence de résistance aux antibiotiques, ces cellules survivent, provoquant des infections récurrentes, car elles ont bloqué les sites de liaison de la plupart des médicaments thérapeutiques affectant le ribosome de S. aureus. Par conséquent, la lutte contre les mécanismes cellulaires responsables de la transition des cellules vers un état persistant est une priorité pour la recherche. L'un de ces mécanismes est lié au fonctionnement du facteur RsfS. Dans cette étude, la première structure cryo-EM à résolution de 3.2 Å du complexe 50S et RsfS et la structure X-ray à résolution de 2.3 Å du complexe RsfS et uL14 ont été obtenues. La région de l'acide aminé Tyr 98 de RsfS est un site critique pour la préservation des fonctions anti-associatives du facteur RsfS de S. aureus. Les résultats obtenus dans ce projet pourraient servir de base au développement de nouveaux types de médicaments capables d'atténuer les propriétés pathogènes de S. aureus.
 
Type de contenu : Text
Format : PDF
 
Entrepôt d'origine : not initialized
Identifiant : 2023STRAJ018
Type de ressource : Thèse