MOSPD2 et sites de contact membranaire : une protéine à plusieurs facettes
Langue Français
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Modalités de diffusion de la thèse :
  • Thèse confidentielle jusqu'au 05/05/2025.
 
Auteur : Zouiouich, Mehdi
Date de soutenance : 05-05-2023

Directeur(s) de thèse : Alpy, Fabien

Établissement de soutenance : Strasbourg
Laboratoire : Institut de génétique et de biologie moléculaire et cellulaire (Strasbourg)
École doctorale : École doctorale Sciences de la vie et de la santé (Strasbourg ; 2000-....)
 
Discipline : Aspects moléculaires et cellulaires de la biologie
Classification : Sciences de la vie, biologie, biochimie

Mots-clés libres : Site de contact membranaire, Réticulum endoplasmique, Métabolisme lipidique, Transport de lipide
Mots-clés :
  • Réticulum endoplasmique
  • Protéines membranaires
  • Cellules cancéreuses - Migration
  • Cellules -- Interaction
Résumé : A l’image des protéines VAPs, MOSPD2 est une protéine ancrée à la surface du réticulum endoplasmique (ER), formant des sites de contacts membranaires (MCS) grâce à son domaine MSP via une interaction protéine-protéine. Contrairement aux VAPs, MOSPD2 possède un domaine additionnel, nommé, CRAL-TRIO, dont la fonction restait à ce jour incertaine. Les travaux réalisés dans cette thèse ont permis de mieux comprendre comment MOSPD2 se distingue fonctionnellement des protéines VAPs. MOSPD2 est capable de former des MCS entre le ER et les gouttelettes lipidiques via son domaine CRAL-TRIO, régulant ainsi le métabolisme lipidique. En plus de cette localisation spécifique à MOSPD2, cette protéine se distingue aussi des protéines VAPs par sa forte affinité d’interaction médiée par son domaine MSP avec la protéine endosomale STARD3, permettant la régulation du système endosomal tardif. Cette interaction n’est pas substituable par les protéines VAPs qui possèdent pourtant également un domaine MSP, démontrant ainsi l’importance des affinités d’interaction entre les membres de cette famille et leurs conséquences fonctionnelles in vivo.
 
Type de contenu : Text
Format : PDF
 
Entrepôt d'origine : STAR : dépôt national des thèses électroniques françaises
Identifiant : 2023STRAJ038
Type de ressource : Thèse