Maturation des ARN messagers mitochondriaux et système traductionnel chez l’algue verte Chlamydomonas reinhardtii
Langue Français
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Auteur : Meichel Claudel, Herrade
Date de soutenance : 15-09-2023

Directeur(s) de thèse : Drouard, Laurence

Président : Gualberto, José
Rapporteur(s) : Remacle, Claire - Choquet, Yves

Établissement de soutenance : Strasbourg
Laboratoire : Institut de biologie moléculaire des plantes (Strasbourg)
École doctorale : École doctorale des Sciences de la vie et de la santé (Strasbourg ; 2000-....)
 
Discipline : Aspects moléculaires et cellulaires de la biologie
Classification : Sciences de la vie, biologie, biochimie

Mots-clés libres : Mitochondrie, Maturation ARN, PAP, Polycytidylation, Polyuridylation, Traduction, Mitoribosome
Mots-clés :
  • ARN messagers
  • Mitochondries
  • Chlorophycophytes - Génétique
Résumé : Les mitochondries sont des organites semi-autonomes, possédant leur propre machinerie d’expression des gènes. Mon travail de thèse mené sur l’algue verte Chlamydomonas reinhardtii avait pour but de mieux comprendre le processus de maturation des ARNm mitochondriaux qui possèdent des caractéristiques particulières. En effet, il n’y a pas de séquence 5’UTR et des queues polyC-riches et polyU-riches sont ajoutées post-transcriptionnellement. Des mutants de 2 Nucleotidyl transférases mitochondriales, PAP4 et PAP6, ont été obtenus. L’analyse des transcrits mitochondriaux et de la composition de leurs queues ajoutées post-transcriptionnellement suggèrent que PAP4 soit l’enzyme ajoutant les queues polyC-riches en 3’ des ARNm, permettant probablement leur stabilisation. La protéine PAP6 quant à elle ajouterait des queues polyU-riches, qui semblent être un signal de dégradation des ARNm. Par ailleurs, dans le cadre de la caractérisation de la structure et la composition du ribosome mitochondrial, l’analyse de mutants de protéines mitoribosomales spécifiques de C. reinhardtii supportent leur rôle dans l’assemblage et de la stabilisation des fragments d’ARNr.
 
Type de contenu : Text
Format : PDF
 
Entrepôt d'origine : STAR : dépôt national des thèses électroniques françaises
Identifiant : 2023STRAJ067
Type de ressource : Thèse