Etude structurale et fonctionnelle des assemblages supramoléculaires du peptide Vectofusin-1
Langue Français
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Auteur : Manca, Romuald
Date de soutenance : 25-11-2024

Directeur(s) de thèse : Bechinger, Burkhard

Président : Kichler, Antoine
Rapporteur(s) : Böckmann, Anja - Gardiennet-Doucet, Carole

Établissement de soutenance : Strasbourg
Laboratoire : Institut de chimie (Strasbourg ; 2005-....)
École doctorale : École doctorale des Sciences chimiques (Strasbourg ; 1995-....)
 
Discipline : Chimie biologie
Classification : Sciences de la vie, biologie, biochimie

Mots-clés libres : Peptides antimicrobiens, Transduction lentivirale, Assemblages supramoléculaires, Nanofi-brilles, Expression bactérienne, Marquage isotopique, RMN du solide, Interaction peptide-peptide
Mots-clés :
  • Peptides antimicrobiens
  • Traceurs radioactifs
  • Résonance magnétique nucléaire
Résumé : Les peptides de la famille LAH4 sont des peptides cationiques qui se replient en hélices alpha et in- teragissent avec les membranes phospholipidiques. Ces peptides peuvent s’assembler en nano-fibrilles. Dans cette thèse, nous avons étudié le dérivé LAH4-A4 breveté sous le nom Vectofusin-1. Une étude fonctionnelle a révélé que ses propriétés d’auto-assemblage influencent son activité biologique en tant qu’adjuvant améliorant la transduction lentivirale. Lors d’une collaboration avec le laboratoire ART- TG, nous avons montré que les formes fibrillaires et monomériques de Vectofusin-1 diffèrent en activité biologique, notamment selon le type cellulaire. Un protocole de production et purification du peptide Vectofusin-1 basé sur l’expression en système bactérien avec marquage isotopique a été mis en place. Une étude biophysique, par microscopie électronique, a démontré que la formation de fibrilles dépend de paramètres précis comme le pH, le solvant et la température. Une étude structurale par RMN du solide a permis de caractériser en partie les interactions impliquées dans la formation et la stabilisation des fibrilles.
 
Type de contenu : Text
Format : PDF
 
Entrepôt d'origine : STAR : dépôt national des thèses électroniques françaises
Identifiant : 2024STRAF063
Type de ressource : Thèse