Bases moléculaires du syndrome de l'X Fragile : de l'identification d'interacteurs de FMRP à l'établissement d'une connexion avec la voie de signalisation Rac1
Langue Français
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Auteur : Castets, Marie
Date de soutenance : 19-06-2006

Directeur(s) de thèse : Mandel, Jean-Louis

Établissement de soutenance : Université Louis Pasteur (Strasbourg)
École doctorale : École doctorale Sciences de la vie et de la santé (Strasbourg ; 2000-....)
 
Discipline : Aspects moléculaires et cellulaires de la biologie
Classification : Sciences de la vie, biologie, biochimie

Mots-clés libres : génétique moléculaire , actine , syndrome de l'X Fragile , toxine botulique
Mots-clés :
  • Actine - Thèses et écrits académiques
  • Génétique moléculaire - Thèses et écrits académiques
  • Protéines - Thèses et écrits académiques
  • Toxines botuliques - Thèses et écrits académiques
Résumé : Le syndrome de l'X fragile résulte de l'absence de la protéine FMRP. Afin de préciser le rôle de FMRP, un criblage double hybride a été entrepris au sein du laboratoire. Ce criblage a permis d'identifier une protéine de fonction inconnue, 82-FIP. Nous avons montré que 82-FIP fait partie de complexes ribonucléoprotéiques associés aux polyribosomes et que, contrairement à FMRP, sa localisation subcellulaire change au cours du cycle cellulaire. Ces données permettent de penser que l'interaction entre FMRP et 82-FIP soit transitoire. L'étude de CYFIP1, également identifiée par criblage double hybride, avait permis d'établir un lien entre FMRP et la Rho GTPase Rac1 chez la drosophile. Nous avons confirmé l'existence d'une connexion entre FMRP et Rac1 dans des fibroblastes murins. Nous proposons un modèle dans lequel FMRP module la voie de signalisation Rac1 en inhibant la traduction d'une phosphatase, la PP2A, impliquée dans la déphosphorylation d'un effecteur de la voie Rac1, la Cofiline.
 
Type de contenu : Text
 
Entrepôt d'origine : Ressource locale
Identifiant : ecrin-ori-290307
Type de ressource : Thèse