Glutathion S-transférases et stress oxydatif chez Saccharomyces cerevisiae
Langue Anglais
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Auteur : Todorova, Tatina
Date de soutenance : 20-06-2007

Directeur(s) de thèse : Vuilleumier, Stéphane - Kujumdzieva, Anna


Établissement de soutenance : Université Louis Pasteur (Strasbourg)
École doctorale : École doctorale Sciences de la vie et de la santé (Strasbourg ; 2000-....)
 
Discipline : Aspects moléculaires et cellulaires de la biologie
Classification : Sciences de la vie, biologie, biochimie

Mots-clés libres : Peroxydes
Mots-clés :
  • Peroxydes - Thèses et écrits académiques
  • Arsenic - Thèses et écrits académiques
  • Glutathion S-transférase - Thèses et écrits académiques
  • Stress oxydatif - Thèses et écrits académiques
  • Saccharomyces cerevisiae - Thèses et écrits académiques
  • Biodégradation - Thèses et écrits académiques
  • Biotechnologie appliquée à l'environnement - Thèses et écrits académiques
Résumé : Les glutathion S-transférases répresentent une famille d'enzymes impliquée dans la détoxification de composés d'origine éxogène et endogène. Les GSTs peuvent avoir des activités péroxidase ou isomérase et également d'exprimer fonctions non-catalytiques, comme l'interaction avec differents ligands ou la modulation de la signalisation cellulaire.Un éventail des mutants de S. cerevisiae a été choisi pour étudier le rôle des GSTs dans la réponse au peroxide et à l'arsenic. Notre criblage a montré l'existance de deux GSTs, qui peuvent avoir un rôle dans la détoxification de ces composés. Tef4p est un facteur de transduction dont le mutant correspondant est sensibile à l'As(V) et au H2O2. Au contraire, Ure2p joue un rôle dans la détoxification de l'As(III). Ce rôle, déterminé par la partie GST de la molécule est résultat de la fonction de la protéine dans la régulation du type GATA. La fonction régulatrice est dans l'origine également de la sensibilité aux oxydants du mutant ure2 .
 
Type de contenu : Text
 
Entrepôt d'origine : Ressource locale
Identifiant : ecrin-ori-293595
Type de ressource : Thèse