Cristallogenèse et études structurales appliquées aux aminoacyl-ARNt synthétases
Langue Français
Accéder à la thèseDroits d'accès : non autorisé

Ce document est protégé en vertu du Code de la Propriété Intellectuelle.

 
Auteur : Touzé, Elodie
Date de soutenance : 16-11-2007

Directeur(s) de thèse : Giegé, Richard

Établissement de soutenance : Université Louis Pasteur (Strasbourg)
École doctorale : École doctorale Sciences de la vie et de la santé (Strasbourg ; 2000-....)
 
Discipline : Aspects moléculaires et cellulaires de la biologie
Classification : Sciences de la vie, biologie, biochimie

Mots-clés libres : Deinococcus
Mots-clés :
  • Deinococcus - Thèses et écrits académiques
  • Bactéries Gram positives - Thèses et écrits académiques
  • Tyrosine-tRNA ligase - Thèses et écrits académiques
  • Mitochondries végétales - Thèses et écrits académiques
  • ADN mitochondrial - Thèses et écrits académiques
  • Protéines - Thèses et écrits académiques
  • Radiocristallographie - Thèses et écrits académiques
  • Cristallisation - Thèses et écrits académiques
Résumé : La GlnRS de Deinococcus radiodurans se distingue des autres GlnRS par la présence d'un appendice additionnel en C-terminal (C-ter). Celui-ci adopterait le même repliement que la famille de protéines YqeY de fonction inconnue et une région de la sous-unité GatB de l'AdT. Son architecture atypique, trouvée dans 4 organismes, corresponds à la fusion de protéine de la voie directe et indirecte d'aminoacylation des ARNt. La structure cristallographique de la GlnRS-Dr n a pas permis de résoudre la région C-ter, la maille étant suffisamment large pour l'accommoder. Des analyses en RMN du C-ter isolé ont confirmé la présence d'une région majoritairement structurée. D'autres structures ont été résolues en présence de petits substrats (glutamine, analogues d'adénylate) ainsi que la forme tronquée en C-ter. Dans 2 cas, une conformation verrouillée unique du site actif a été mise en évidence. Des analyses structurales et fonctionnelles et les propriétés de l'empilement cristallin sont exposées.
 
Type de contenu : Text
 
Entrepôt d'origine : Ressource locale
Identifiant : ecrin-ori-294415
Type de ressource : Thèse