Synthèse de polymères organiques mésoporeux à partir de nanotubes auto assemblés comme gabarits : fonctionnalisation des pores et fixation d'enzymes
Langue Anglais
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Modalités de diffusion de la thèse :
  • Thèse confidentielle jusqu'au 01/01/2016.
  • Thèse soumise à l'embargo de l'auteur : embargo illimité (communication intranet).
 
Auteur : Khan, Niaz-Ali
Date de soutenance : 04-07-2012

Directeur(s) de thèse : Mesini, Philippe

Président : Lutz, Pierre
Rapporteur(s) : Stumbe, Jean- François - Parmentier, Julien

Établissement de soutenance : Strasbourg
Laboratoire : Institut Charles Sadron (Strasbourg ; 1985-....)
École doctorale : École doctorale des Sciences chimiques (Strasbourg ; 1995-....)
 
Discipline : Chimie physique
Classification : Chimie, minéralogie, cristallographie

Mots-clés libres : Polymères mésoporeux, Résines, Enzymes supportées, Porosimétrie
Mots-clés :
  • Polymères
  • Matériaux poreux
  • Gommes et résines synthétiques
  • Enzymes
Résumé : Des résines polymères mésoporeuses ont été préparées à partir d’un série de diamide (BHPBn) comme porogènes. Ces composés s’auto-assemblent dans les solvants non polaires pour former des nanotubes d’un diamètre peu polydisperse et d’une dizaine de nm. Ces tubes sont formés dans un mélange monomère/réticulant et la suspension qui en résulte est photopolymérisée pour donner une résine contenant les tubes. Ces derniers sont extraits avec un solvant dissociant pour donner des pores. On obtient des résines avec des pores de 37 à 51 nm, selon le porogène, ainsi qu’on l’a mesuré par MET et par adsorption de N2. Ces diamètres des pores ne sont pas corrélés à ceux de BHPBn et toujours supérieur.Ces résines ont été fonctionalisées avec des carboxylates, des esters du N-hydroxysuccinimide ou d’époxydes. Des lipases ont été liées au résines par ces fonctions avec des taux de 69 mg par g de résine époxide et de 60 mg/g de résine COOSu. Les enzymes liées ont une activité de moins de 1 % de celle des enzymes libres, ce qui peut être expliqué par une dénaturation des enzymes sur la surface des pores qui est hydrophobe.
 
Type de contenu : Text
Format : PDF
 
Entrepôt d'origine : STAR : dépôt national des thèses électroniques françaises
Identifiant : 2012STRAF024
Type de ressource : Thèse