Auto-assemblage de peptides assisté par enzyme au sein d’hydrogels

Langue Français
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Auteur : Runser, Jean-Yves
Date de soutenance : 16-09-2022

Directeur(s) de thèse : Schaaf, Pierre

Président : Hosseini, Mir Wais
Rapporteur(s) : Demoustier-Champagne, Sophie - Fitremann, Juliette
Membre(s) du jury : Jierry, Loïc

Établissement de soutenance : Strasbourg
Laboratoire : Institut Charles Sadron (Strasbourg ; 1985-....)
École doctorale : École doctorale Physique et chimie-physique (Strasbourg ; 1994-....)
 
Discipline : Chimie physique
Classification : Chimie, minéralogie, cristallographie

Mots-clés libres : Auto-assemblage assisté par enzyme, Hydrogel, Reaction-Diffusion, Processus de type Liesegang, Microstructuration
Mots-clés :
  • Autoassemblage
  • Peptides
  • Hydrocolloïdes
Résumé : Mon projet doctoral concerne à la fois l’auto-assemblage de peptides induit par des enzymes et la structuration de matériaux par des processus de réaction-diffusion. Nous avons montré qu’en utilisant la phosphatase alcaline au sein d’un gel hôte et en y laissant diffuser un peptide précurseur phosphorylé, celui-ci est transformé en peptide hydrogélateur qui s’auto-assemble. Comme les enzymes dans le gel diffusent également hors du gel, on observe un profil de concentration d’auto-assemblage à l’interface gel/solution suivi d'une zone de déplétion dans le gel, elle-même suivie d’un second maximum d’auto-assemblage. Ce profil résulte de processus semblables à ceux permettant l’obtention de structures de Liesegang. Lorsque la concentration en enzyme dans le gel diminue, on observe une transition entre un profil continu et des micro-globules isolés d’auto-assemblage. Nous avons développé un modèle rendant compte de l’ensemble de ces observations. A notre connaissance, ces travaux décrivent pour la première fois la formation in situ et autonome de motifs organiques microstructurés au sein de matériaux, à partir d’enzymes. Ils représentent ainsi une nouvelle approche pour la conception de biomatériaux hiérarchisés et fonctionnels.
 
Type de contenu : Text
Format : PDF
 
Entrepôt d'origine : STAR : dépôt national des thèses électroniques françaises
Identifiant : 2022STRAE019
Type de ressource : Thèse